Arylformamidase Structure: Difference between revisions

From MDWiki
Jump to navigationJump to search
No edit summary
No edit summary
 
(115 intermediate revisions by the same user not shown)
Line 1: Line 1:
1. ''''''A chain''' of arylformamidase'''
=='''Methods'''==
 
The structure of arylfromamidase was obtained from RCSB Protein Data Bank (PDB ID: 2PBL).
http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
 
The predicted interaction arylformamidase with other proteins was determined using the STRING database (STRING: Search Tool for the Retrieval of Interacting Genes/Proteins). http://string.embl.de//
 
The DALI  database was used for the structural comparison of arylformamidase with other proteins. http://ekhidna.biocenter.helsinki.fi/dali_server/
 
PDBsum database was used to determine the secondary structure of arylformamidase.
http://www.ebi.ac.uk/pdbsum/
 
 
 
== '''Results''' ==
 
 
== Structure of Arylformamidase ==
 
Structure was determined using X-ray diffraction by the Joint Center for Structural Genomics (JCSG). The organism is Silicibacter SP. TM1040 and the protein expression system is Escherichia Coli (vector type: plasmid). The resolution is 1.79 A with R-value of 0.224 and R-free value of 0.270. The closer the R values are to each other, the better the quality of the structure.
 
 
 
 
'''Figure: Arylformamidase (All Chains)'''
 
 
[[Image:Arylformamidase the whole protein.PNG]]       
 
 
''The image above shows the chains A (upper right), B (upper left), C (lower right) & D (lower left) interacting. The molecules in the middle of chains A & B and chains C & D  is phosphate ion (PO4). The green molecule between chain B & D is a magnesium ion (Mg). These ions aren't biologically significant and could only be an artefact. When crystallizing proteins they often form complexes (dimer, tetramers etc) but that doesn't mean that the functional structure is the same. They could be functional monomers. The chains in the protein of interest exist as individual functional units because in the PDB file it assumes the functional biological molecule as a monomer.''
 
''Image from PDB ProteinWorkshop 1.5''
 
 
 
'''Figure:''Chain A'' of arylformamidase'''
 
 
[[Image:ChainA1.PNG]] 


[[Image:chain_A.jpg]]


''The red molecule in the middle is an unknown ligand containing a ring composed of 9 oxygen molecules. The green sphere is a chloride ion.''
''The red molecule in the middle is an unknown ligand containing a ring composed of 9 oxygen molecules. The green sphere is a chloride ion.''


'''2. Arylformamidase'''
''Image from PDB ProteinWorkshop 1.5''
 
'''''The protein backbone is coloured by conformation type:'''''
 
'''''Turn - blue'''''
 
'''''Coil- pink'''''
 
'''''Helix- green'''''


[[Image:Whole protein.png]]
'''''strand- purple'''''


''The image above shows the chains A (upper right), B (upper left), C (lower right) & D (lower left) interacting. The molecules in the middle of chains A & B and chains C & D  is phosphate ion (PO4). The green molecule between chain B & D is a magnesium ion (Mg).''
== '''Interaction of human arylformamidase (AFMID) with other proteins''' ==






[[Image:Confidence_interaction_with_names.png]]


'''Thioesterase: Splits ester into acid and alcohol, in the presence of water, specifically at a thiol group'''


''The interaction between the proteins have been determined from curated STRING database (significant score). However there is no significant evidence for:''


''1- Neighborhood in the genome''
''2- Gene fusions ''   
''3- Cooccurence across genomes  ''
''4- Co-Expression  '' 
''5- Experimental/Biochemical data''


== '''Interaction of  Silicibacter Sp. arylformamidase (AFMID) with other proteins''' ==






[[Image:Examplec.jpg]]


'''Interaction of human arylformamidase with other proteins'''


[[Image:Confidence_interaction_with_names.png]]
TM1040_2226          ''Tryptophan 2,3-dioxygenase (279 aa)''
 
TM1040_2225          ''Kynureninase (396 aa)''
 
TM1040_2493          ''Succinic semialdehyde dehydrogenase (490 aa)''
 
TM1040_1862          ''Hypothetical protein (212 aa)''
 
TM1040_2491          ''Creatinase (402 aa'')
 
TM1040_2736          ''Transketolase, putative (794 aa)''
 
 
''There is no significant evidence for these interactions (score= ~0.5)''


== '''DALI OUTPUT''' ==


[[Arylformamidase-associated FASTA sequences | FASTA sequences]]




The DALI tool produces proteins that are structurally similar to the protein of interest.


DALI:
The search result showed similarities to mostly carboxylesterases/hydrolases. Hence there is strong evidence that our protein might also be a carboxylesterase.


[[Image:DALI RESULT.txt]]
[[Image:DALI RESULT.txt]]
Query: mol1A MOLECULE: PUTATIVE ESTERASE/LIPASE/THIOESTERASE;
Matches are sorted by Z-score. Similarities with a Z-score lower than 2 are spurious.
Summary


  No:  Chain  Z    rmsd lali nres  %id  Description
  1:  2pbl-A 52.4  0.0  262  262  100  MOLECULE: PUTATIVE ESTERASE/LIPASE/THIOESTERASE;                   
  2:  2pbl-B 50.7  0.1  262  262  100  MOLECULE: PUTATIVE ESTERASE/LIPASE/THIOESTERASE;                   
  3:  2pbl-D 50.0  0.3  262  262  100  MOLECULE: PUTATIVE ESTERASE/LIPASE/THIOESTERASE;                   
  4:  2pbl-C 50.0  0.3  262  262  100  MOLECULE: PUTATIVE ESTERASE/LIPASE/THIOESTERASE;                   
  5:  2c7b-A 23.4  3.0  231  294  16  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
  6:  1jji-B 23.1  3.1  233  311  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
  7:  1jji-D 23.0  3.1  233  311  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
  8:  1jji-C 23.0  3.1  233  311  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
  9:  1jji-A 23.0  3.1  233  311  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
  10:  1lzl-A 22.0  2.9  233  317  18  MOLECULE: HEROIN ESTERASE;                                         
  11:  1u4n-A 21.8  2.7  215  308  18  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE EST2;                                   
  12:  1qz3-A 21.8  3.0  227  309  17  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE EST2;                                   
  13:  1lzk-A 21.8  2.8  232  317  19  MOLECULE: HEROIN ESTERASE;                                         
  14:  1evq-A 21.4  2.9  225  308  18  MOLECULE: SERINE HYDROLASE;                                         
  15:  1jkm-A 20.7  3.0  229  358  13  MOLECULE: BREFELDIN A ESTERASE;                                     
  16:  1jkm-B 20.6  3.0  226  361  13  MOLECULE: BREFELDIN A ESTERASE;                                     
  17:  2hu8-A 19.5  2.9  218  575  16  MOLECULE: ACYLAMINO-ACID-RELEASING ENZYME;                         
  18:  2qru-A 19.4  2.8  213  272  15  MOLECULE: UNCHARACTERIZED PROTEIN;                                 
  19:  2o7r-A 19.3  3.2  224  307  18  MOLECULE: CXE CARBOXYLESTERASE;                                     
  20:  1ve6-A 19.2  3.0  218  574  16  MOLECULE: ACYLAMINO-ACID-RELEASING ENZYME;                         
  21:  2o7v-A 19.1  3.2  222  307  18  MOLECULE: CXE CARBOXYLESTERASE;                                     
  22:  1vkh-A 18.9  2.6  207  261  16  MOLECULE: PUTATIVE SERINE HYDROLASE;                               
  23:  3bjr-A 18.8  2.7  206  244  15  MOLECULE: PUTATIVE CARBOXYLESTERASE;                               
  24:  2hu5-B 18.8  2.9  217  575  16  MOLECULE: ACYLAMINO-ACID-RELEASING ENZYME;                         
  25:  1ve6-B 18.8  2.9  217  574  17  MOLECULE: ACYLAMINO-ACID-RELEASING ENZYME;                         
  26:  2oae-A 18.3  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  27:  2ajb-D 18.3  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  28:  1ufo-D 18.3  2.7  197  238  17  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN TT1662;                             
  29:  2o2g-A 18.2  2.5  187  216  17  MOLECULE: DIENELACTONE HYDROLASE;                                   
  30:  2hrq-A 18.2  2.9  213  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  31:  2ajc-C 18.2  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  32:  1ufo-B 18.2  2.6  196  238  17  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN TT1662;                             
  33:  1ufo-A 18.2  2.6  196  238  16  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN TT1662;                             
  34:  1nu6-B 18.2  2.9  211  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  35:  1mx5-F 18.2  2.8  212  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  36:  2j4c-A 18.1  2.7  211  524  17  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
  37:  2h7c-F 18.1  2.9  213  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  38:  2bgn-A 18.1  2.9  211  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  39:  1ufo-F 18.1  2.6  196  238  17  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN TT1662;                             
  40:  1ufo-E 18.1  2.6  196  238  17  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN TT1662;                             
  41:  1ufo-C 18.1  2.6  196  238  17  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN TT1662;                             
  42:  1n1m-A 18.1  2.9  212  726  14  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV SOLUBLE FORM;                     
  43:  1mx1-A 18.1  2.7  211  532  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  44:  2hrq-E 18.0  2.7  211  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  45:  2hrq-D 18.0  2.8  212  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  46:  2h7c-A 18.0  3.0  211  532  12  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  47:  2bua-A 18.0  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  48:  1n1m-B 18.0  2.8  210  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV SOLUBLE FORM;                     
  49:  1mx5-B 18.0  2.9  213  531  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  50:  1f6w-A 18.0  2.8  215  533  13  MOLECULE: BILE SALT ACTIVATED LIPASE;                               
  51:  2jf0-B 17.9  3.3  219  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  52:  2hrr-A 17.9  2.8  211  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  53:  2ecf-A 17.9  2.8  211  700  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  54:  2ack  17.9  2.7  212  527  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  55:  1z68-A 17.9  2.9  210  719  11  MOLECULE: FIBROBLAST ACTIVATION PROTEIN, ALPHA SUBUNIT;             
  56:  1xlu-A 17.9  2.7  212  524  17  MOLECULE: BUTYRYLCHOLINESTERASE;                                   
  57:  1mx5-D 17.9  2.8  210  532  12  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  58:  1mx5-C 17.9  2.9  213  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  59:  1mx5-A 17.9  2.8  210  532  12  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  60:  1aql-A 17.9  2.8  212  532  13  MOLECULE: BILE-SALT ACTIVATED LIPASE;                               
  61:  3bjm-A 17.8  3.0  213  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  62:  2h7c-D 17.8  2.9  211  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  63:  2ajc-A 17.8  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  64:  2ace  17.8  2.7  212  527  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  65:  1p0m-A 17.8  2.7  212  523  16  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
  66:  1mx5-E 17.8  2.7  211  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  67:  1dx6-A 17.8  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  68:  3biw-D 17.7  2.7  214  533  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-1;                                             
  69:  3biw-C 17.7  2.7  214  533  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-1;                                             
  70:  3biw-B 17.7  2.7  214  533  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-1;                                             
  71:  3biw-A 17.7  2.7  214  533  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-1;                                             
  72:  2pm8-A 17.7  2.7  212  530  17  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
  73:  2h7c-E 17.7  2.8  212  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  74:  2h7c-C 17.7  2.8  212  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  75:  2ckm-A 17.7  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  76:  2buc-B 17.7  2.7  209  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  77:  2ajd-C 17.7  2.8  210  729  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  78:  2ajd-A 17.7  2.8  211  729  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  79:  2aj8-B 17.7  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  80:  2aj8-A 17.7  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  81:  1xlw-A 17.7  2.7  210  524  16  MOLECULE: BUTYRYLCHOLINESTERASE;                                   
  82:  1xlv-A 17.7  2.7  213  524  16  MOLECULE: BUTYRYLCHOLINESTERASE;                                   
  83:  1pfq-A 17.7  3.0  213  728  14  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV SOLUBLE FORM;                     
  84:  1p0i-A 17.7  2.7  213  523  15  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
  85:  1odc-A 17.7  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  86:  1nu6-A 17.7  3.0  213  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  87:  1mx1-E 17.7  2.8  211  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
  88:  2v96-A 17.6  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
  89:  2hrq-C 17.6  2.8  211  531  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
  90:  2ajd-D 17.6  2.9  213  729  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  91:  2ajc-D 17.6  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  92:  2ajb-A 17.6  2.7  209  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
  93:  1w1i-A 17.6  2.9  212  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  94:  1r9m-B 17.6  2.9  212  733  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  95:  1orw-B 17.6  2.8  210  729  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  96:  1orw-A 17.6  2.9  211  729  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  97:  1orv-D 17.6  2.8  212  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  98:  1orv-C 17.6  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
  99:  1orv-B 17.6  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
100:  1orv-A 17.6  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
101:  1mx1-C 17.6  2.7  210  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
102:  1h22-A 17.6  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
103:  1eve  17.6  2.7  212  534  13  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
104:  1aql-B 17.6  2.9  215  532  13  MOLECULE: BILE-SALT ACTIVATED LIPASE;                               
105:  3bix-A 17.5  2.5  211  555  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-1;                                             
106:  2pm8-B 17.5  2.8  212  530  16  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
107:  2hrr-C 17.5  2.8  211  531  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
108:  2gyu-B 17.5  3.2  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
109:  2gbf-A 17.5  2.9  210  730  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
110:  2gbc-A 17.5  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
111:  2buc-D 17.5  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
112:  2buc-C 17.5  2.7  209  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
113:  2buc-A 17.5  2.8  211  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
114:  2ajc-B 17.5  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
115:  2aj8-C 17.5  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
116:  1ya4-A 17.5  2.8  211  531  14  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
117:  1r1d-A 17.5  2.7  186  242  16  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
118:  1qon-A 17.5  2.9  209  540  12  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
119:  1qo9-A 17.5  2.9  212  540  12  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
120:  1mx9-A 17.5  2.9  212  532  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
121:  1c7i-A 17.5  2.8  213  483  15  MOLECULE: PARA-NITROBENZYL ESTERASE;                               
122:  1acl  17.5  2.7  212  527  14  ACETYLCHOLINESTERASE (E.C.3.1.1.7) COMPLEXED WITH                   
123:  1acj  17.5  2.7  212  528  14  ACETYLCHOLINESTERASE (E.C.3.1.1.7) COMPLEXED WITH TACRINE           
124:  2ocl-A 17.4  2.8  201  254    7  MOLECULE: VALACYCLOVIR HYDROLASE;                                   
125:  2jbw-B 17.4  3.7  220  360  15  MOLECULE: 2,6-DIHYDROXY-PSEUDO-OXYNICOTINE HYDROLASE;               
126:  2gbi-A 17.4  2.8  211  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
127:  2dqy-A 17.4  2.9  210  532  12  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
128:  2bua-D 17.4  2.8  210  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
129:  2bua-C 17.4  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
130:  2bua-B 17.4  2.8  211  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
131:  2ajb-C 17.4  2.8  209  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
132:  2ajb-B 17.4  2.8  211  728  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
133:  1yah-A 17.4  3.0  212  532  12  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
134:  1r1d-B 17.4  2.7  186  242  16  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
135:  1n5r-B 17.4  3.1  216  534  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
136:  1mx1-F 17.4  3.0  213  531  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
137:  1maa-B 17.4  3.1  217  536  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
138:  1h23-A 17.4  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
139:  1fss-A 17.4  2.7  212  532  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
140:  1c2o-B 17.4  3.1  217  539  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
141:  1akn  17.4  3.0  218  547  12  MOLECULE: BILE-SALT ACTIVATED LIPASE;                               
142:  2va9-A 17.3  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
143:  2ock-A 17.3  2.8  201  254    8  MOLECULE: VALACYCLOVIR HYDROLASE;                                   
144:  2oci-A 17.3  2.8  201  255    8  MOLECULE: VALACYCLOVIR HYDROLASE;                                   
145:  2ocg-A 17.3  2.8  201  254    8  MOLECULE: VALACYCLOVIR HYDROLASE;                                   
146:  2hrq-F 17.3  2.9  212  531  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
147:  2ha6-B 17.3  3.2  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
148:  2ha5-B 17.3  3.2  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
149:  2gyw-A 17.3  3.2  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
150:  2dr0-A 17.3  2.9  211  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
151:  2ajd-B 17.3  2.8  209  729  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
152:  1zoi-B 17.3  2.6  187  274  17  MOLECULE: ESTERASE;                                                 
153:  1r9n-A 17.3  2.9  213  728  14  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
154:  1q84-B 17.3  3.1  216  531  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
155:  1q83-B 17.3  3.1  216  531  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
156:  1nu8-A 17.3  3.0  213  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
157:  1n5m-B 17.3  3.1  216  531  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
158:  1n5m-A 17.3  3.1  216  536  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
159:  1mx9-F 17.3  2.9  213  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
160:  1mx9-E 17.3  2.8  209  531  12  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
161:  1mx1-B 17.3  2.7  209  531  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
162:  1k4y-A 17.3  2.8  210  501  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE;                                   
163:  1j07-B 17.3  3.1  216  534  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
164:  1j06-A 17.3  3.1  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
165:  1gz7-C 17.3  2.8  212  534  13  MOLECULE: LIPASE 2;                                                 
166:  1c2o-D 17.3  3.1  217  539  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
167:  1c2o-C 17.3  3.1  217  539  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
168:  1c2b-A 17.3  3.1  216  539  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
169:  2rgu-A 17.2  2.9  211  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
170:  2jf0-A 17.2  3.3  218  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
171:  2i3z-A 17.2  2.9  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4 (DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV)         
172:  2dfp-A 17.2  2.7  213  534  13  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
173:  2cmf-A 17.2  2.6  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
174:  1zoi-C 17.2  2.7  189  275  17  MOLECULE: ESTERASE;                                                 
175:  1rwq-A 17.2  2.9  211  728  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
176:  1qfs-A 17.2  2.9  220  710  11  MOLECULE: PROLYL OLIGOPEPTIDASE;                                   
177:  1q84-A 17.2  3.1  216  536  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
178:  1pfq-B 17.2  3.0  212  725  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV SOLUBLE FORM;                     
179:  1llf-A 17.2  2.8  211  534  13  MOLECULE: LIPASE 3;                                                 
180:  1j07-A 17.2  3.1  216  536  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
181:  1gz7-A 17.2  2.8  212  534  13  MOLECULE: LIPASE 2;                                                 
182:  2jey-B 17.1  3.4  221  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
183:  2jey-A 17.1  3.3  220  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
184:  2ha5-A 17.1  3.2  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
185:  2dqz-A 17.1  2.9  211  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
186:  1zoi-A 17.1  2.7  188  275  16  MOLECULE: ESTERASE;                                                 
187:  1yaj-A 17.1  2.9  211  532  12  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
188:  1w75-A 17.1  2.7  212  528  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
189:  1vlq-I 17.1  3.0  205  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
190:  1vlq-F 17.1  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
191:  1q83-A 17.1  3.1  216  536  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
192:  1h2x-A 17.1  3.0  221  710  12  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
193:  1cle-A 17.1  2.8  212  534  13  MOLECULE: CHOLESTEROL ESTERASE;                                     
194:  1c7j-A 17.1  2.7  211  485  14  MOLECULE: PARA-NITROBENZYL ESTERASE;                               
195:  1amn  17.1  2.7  212  526  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
196:  3bl8-A 17.0  2.6  212  556  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-2;                                             
197:  2vh8-A 17.0  2.7  214  544  12  MOLECULE: NEUROLIGIN 4, X-LINKED;                                   
198:  2jgf-A 17.0  2.8  213  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
199:  2gyv-A 17.0  3.3  218  535  16  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
200:  2gbg-A 17.0  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
201:  2c0p-B 17.0  3.2  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
202:  1vlq-L 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
203:  1vlq-K 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
204:  1vlq-H 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
205:  1vlq-G 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
206:  1vlq-E 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
207:  1vlq-D 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
208:  1vlq-C 17.0  3.0  205  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
209:  1vlq-B 17.0  3.0  204  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
210:  1vlq-A 17.0  2.9  202  322  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
211:  1uoo-A 17.0  2.9  221  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
212:  1odt-C 17.0  2.9  206  316  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
213:  1ods-A 17.0  2.9  205  316  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
214:  1o6f-A 17.0  3.0  219  712  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
215:  1mx9-D 17.0  2.9  212  533  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
216:  1mx9-C 17.0  2.8  210  531  12  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
217:  1lpn  17.0  2.8  212  534  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL LIPASE) COMPLEXED WITH         
218:  1l7a-A 17.0  2.8  203  318  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
219:  1h2w-A 17.0  3.0  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
220:  2gyv-B 16.9  3.3  220  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
221:  2fj0-A 16.9  2.7  213  530  15  MOLECULE: JUVENILE HORMONE ESTERASE;                               
222:  2c0q-B 16.9  3.2  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
223:  1vz3-A 16.9  2.9  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
224:  1vot  16.9  2.7  212  529  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
225:  1uoq-A 16.9  2.9  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
226:  1uop-A 16.9  2.9  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
227:  1tqh-A 16.9  2.6  184  242  16  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE PRECURSOR;                               
228:  1orw-C 16.9  2.8  211  729  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
229:  1odt-H 16.9  2.8  203  316  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
230:  1llf-B 16.9  2.9  212  534  13  MOLECULE: LIPASE 3;                                                 
231:  1l7a-B 16.9  2.9  206  318  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
232:  1j2e-A 16.9  2.9  211  729  12  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV;                                 
233:  1j06-B 16.9  3.1  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
234:  1h2y-A 16.9  3.0  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
235:  1e8m-A 16.9  2.9  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
236:  1e5t-A 16.9  2.8  217  710  12  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
237:  1ax9  16.9  2.7  212  527  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
238:  2ogs-A 16.8  2.9  212  479  16  MOLECULE: THERMOSTABLE CARBOXYLESTERASE EST50;                     
239:  2jgm-A 16.8  3.2  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
240:  2gyw-B 16.8  3.2  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
241:  1vz2-A 16.8  2.9  220  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
242:  1lpp  16.8  2.8  212  534  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL LIPASE) COMPLEXED WITH         
243:  1lpm  16.8  2.8  212  534  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL LIPASE) COMPLEXED WITH         
244:  1o6g-A 16.7  3.0  221  712  12  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
245:  1n5r-A 16.7  3.1  216  536  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
246:  1maa-C 16.7  3.1  216  540  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
247:  1ku6-A 16.7  3.2  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
248:  1h2z-A 16.7  2.8  217  712  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
249:  3bl8-B 16.6  2.5  205  546  14  MOLECULE: NEUROLIGIN-2;                                             
250:  2gyu-A 16.6  3.1  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
251:  2c0p-A 16.6  3.2  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
252:  1yr2-A 16.6  2.7  205  680  12  MOLECULE: PROLYL OLIGOPEPTIDASE;                                   
253:  1qfm-A 16.6  3.0  217  710  12  MOLECULE: PROLYL OLIGOPEPTIDASE;                                   
254:  1gz7-D 16.6  3.0  213  534  13  MOLECULE: LIPASE 2;                                                 
255:  2c0q-A 16.5  3.2  217  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
256:  2bce  16.5  2.8  208  532  13  MOLECULE: CHOLESTEROL ESTERASE;                                     
257:  1r88-B 16.5  3.1  205  267  10  MOLECULE: MPT51/MPB51 ANTIGEN;                                     
258:  1r88-A 16.5  3.0  205  267  10  MOLECULE: MPT51/MPB51 ANTIGEN;                                     
259:  1lpo  16.5  2.8  212  534  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL LIPASE) COMPLEXED WITH         
260:  1gz7-B 16.5  2.9  214  534  13  MOLECULE: LIPASE 2;                                                 
261:  1e8n-A 16.5  3.0  219  710  11  MOLECULE: PROLYL ENDOPEPTIDASE;                                     
262:  1crl  16.5  2.8  212  534  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
263:  1cle-B 16.5  2.7  209  534  13  MOLECULE: CHOLESTEROL ESTERASE;                                     
264:  1c2o-A 16.5  3.1  217  539  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
265:  3bdi-A 16.4  2.9  182  207  14  MOLECULE: UNCHARACTERIZED PROTEIN TA0194;                           
266:  1maa-A 16.4  3.0  216  540  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
267:  1lps  16.4  2.8  212  534  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) COMPLEXED WITH (1S)-MENTHYL HEXYL               
268:  1c4x-A 16.4  3.0  200  281  13  MOLECULE: 2-HYDROXY-6-OXO-6-PHENYLHEXA-2,4-DIENOATE                 
269:  1dqy-A 16.3  2.9  208  283  12  MOLECULE: ANTIGEN 85-C;                                             
270:  1a88-A 16.3  2.6  189  275  20  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE L;                                       
271:  2oae-B 16.2  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
272:  1mtz-A 16.2  2.9  191  290  12  MOLECULE: PROLINE IMINOPEPTIDASE;                                   
273:  1mah-A 16.2  3.1  217  533  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
274:  1maa-D 16.2  3.1  215  541  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
275:  1f8u-A 16.2  2.8  212  531  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
276:  1a88-B 16.2  2.6  188  275  19  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE L;                                       
277:  2veo-A 16.1  3.0  218  430  13  MOLECULE: LIPASE A;                                                 
278:  2gbg-B 16.1  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
279:  2gbf-B 16.1  2.8  211  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
280:  1k8q-A 16.1  3.1  211  377  14  MOLECULE: TRIACYLGLYCEROL LIPASE, GASTRIC;                         
281:  1b41-A 16.1  2.8  211  531  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
282:  1a88-C 16.1  2.7  189  275  19  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE L;                                       
283:  2uz0-A 16.0  3.1  201  253  12  MOLECULE: TRIBUTYRIN ESTERASE;                                     
284:  2i3z-B 16.0  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4 (DIPEPTIDYL PEPTIDASE IV)         
285:  2i3d-B 16.0  2.8  186  220  13  MOLECULE: HYPOTHETICAL PROTEIN ATU1826;                             
286:  2gbi-B 16.0  2.9  210  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
287:  2gbc-B 16.0  2.8  212  730  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL PEPTIDASE 4;                                   
288:  1yaj-D 16.0  2.9  210  532  12  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
289:  1trh  16.0  2.8  209  534  12  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
290:  1mu0-A 16.0  2.9  193  294  12  MOLECULE: PROLINE IMINOPEPTIDASE;                                   
291:  1j1i-A 16.0  3.3  196  258  12  MOLECULE: META CLEAVAGE COMPOUND HYDROLASE;                         
292:  1auo-A 16.0  2.3  172  218  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
293:  2fuk-A 15.9  2.7  186  218  14  MOLECULE: XC6422 PROTEIN;                                           
294:  1ukc-A 15.9  2.9  210  517  13  MOLECULE: ESTA;                                                     
295:  1a8s  15.9  2.7  188  273  19  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE F;                                       
296:  1f0p-A 15.8  3.1  208  284  13  MOLECULE: ANTIGEN 85-B;                                             
297:  1aur-A 15.8  2.3  172  218  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
298:  1a8q  15.8  2.8  192  274  15  MOLECULE: BROMOPEROXIDASE A1;                                       
299:  1u2e-A 15.7  3.1  195  286  14  MOLECULE: 2-HYDROXY-6-KETONONA-2,4-DIENEDIOIC ACID                 
300:  1iuo-A 15.7  3.0  187  272  12  MOLECULE: META-CLEAVAGE PRODUCT HYDROLASE;                         
301:  1iun-B 15.7  3.3  200  276  12  MOLECULE: META-CLEAVAGE PRODUCT HYDROLASE;                         
302:  2b4k-A 15.6  3.2  203  617  12  MOLECULE: ALPHA-AMINO ACID ESTER HYDROLASE;                         
303:  1va5-A 15.6  3.0  206  283  11  MOLECULE: ANTIGEN 85-C;                                             
304:  1va4-A 15.6  2.8  189  271  16  MOLECULE: ARYLESTERASE;                                             
305:  1sfr-A 15.6  3.2  206  288  12  MOLECULE: ANTIGEN 85-A;                                             
306:  1iup-A 15.6  3.3  197  271  10  MOLECULE: META-CLEAVAGE PRODUCT HYDROLASE;                         
307:  1dqz-B 15.6  2.9  203  280  11  MOLECULE: ANTIGEN 85-C;                                             
308:  1dqz-A 15.6  3.0  205  280  11  MOLECULE: ANTIGEN 85-C;                                             
309:  2pu5-A 15.5  3.1  198  285  14  MOLECULE: 2-HYDROXY-6-OXO-6-PHENYLHEXA-2,4-DIENOATE                 
310:  1hkh-A 15.5  2.6  191  279  15  MOLECULE: GAMMA LACTAMASE;                                         
311:  1f0n-A 15.5  3.2  205  284  11  MOLECULE: ANTIGEN 85B;                                             
312:  1pv1-A 15.4  3.3  202  290  13  MOLECULE: HYPOTHETICAL 33.9 KDA ESTERASE IN SMC3-MRPL8             
313:  1iun-A 15.4  3.4  197  272  11  MOLECULE: META-CLEAVAGE PRODUCT HYDROLASE;                         
314:  1hl7-A 15.4  2.6  188  279  15  MOLECULE: GAMMA LACTAMASE;                                         
315:  1bro-A 15.4  2.6  189  277  18  MOLECULE: BROMOPEROXIDASE A2;                                       
316:  1a8u-B 15.4  2.7  188  277  18  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE T;                                       
317:  1a7u-A 15.4  2.8  192  277  18  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE T;                                       
318:  1hlg-A 15.3  3.1  208  368  14  MOLECULE: LIPASE, GASTRIC;                                         
319:  1thg  15.2  3.0  210  544  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE                       
320:  1a8u-A 15.2  2.7  185  277  17  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE T;                                       
321:  1a7u-B 15.2  2.7  188  277  18  MOLECULE: CHLOROPEROXIDASE T;                                       
322:  2d5l-A 15.1  3.0  216  665  13  MOLECULE: DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE IV, PUTATIVE;                   
323:  3b5e-B 15.0  2.6  176  213  15  MOLECULE: MLL8374 PROTEIN;                                         
324:  1r3d-A 15.0  3.0  180  257  17  MOLECULE: CONSERVED HYPOTHETICAL PROTEIN VC1974;                   
325:  1fj2-A 15.0  2.7  177  229  15  MOLECULE: ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1;                             
326:  2yxp-X 14.9  3.0  199  310  11  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
327:  2vf2-A 14.9  3.3  202  284  14  MOLECULE: 2-HYDROXY-6-OXO-6-PHENYLHEXA-2,4-DIENOATE                 
328:  2pky-X 14.9  3.0  199  308  13  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
329:  1brt  14.9  2.7  188  277  16  MOLECULE: BROMOPEROXIDASE A2;                                       
330:  1bro-B 14.9  2.8  186  277  17  MOLECULE: BROMOPEROXIDASE A2;                                       
331:  1q0z-A 14.8  2.8  190  297  11  MOLECULE: ACLACINOMYCIN METHYLESTERASE;                             
332:  1q0r-A 14.8  2.7  190  297  13  MOLECULE: ACLACINOMYCIN METHYLESTERASE;                             
333:  1jfr-A 14.8  2.6  175  260  14  MOLECULE: LIPASE;                                                   
334:  1cij-A 14.8  3.0  200  310  13  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
335:  1b6g  14.8  3.0  198  310  12  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
336:  3bwx-A 14.7  3.2  192  285  13  MOLECULE: ALPHA/BETA HYDROLASE;                                     
337:  1zd3-A 14.7  3.1  201  547  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE 2, CYTOPLASMIC;                         
338:  1mpx-A 14.7  3.4  202  614  14  MOLECULE: ALPHA-AMINO ACID ESTER HYDROLASE;                         
339:  1ede  14.7  2.9  197  310  12  HALOALKANE DEHALOGENASE (E.C.3.8.1.5) AT PH 8.2                     
340:  1be0  14.7  3.1  201  310  11  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
341:  2r11-D 14.6  3.6  203  288  10  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE NP;                                     
342:  1zd5-A 14.6  3.1  201  547  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE 2, CYTOPLASMIC;                         
343:  1tht-A 14.6  2.8  192  294  10  THIOESTERASE                                                         
344:  1jt2-A 14.6  2.7  179  255  16  MOLECULE: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Z;                                 
345:  1ivy-A 14.6  3.0  205  452  10  MOLECULE: HUMAN PROTECTIVE PROTEIN;                                 
346:  1hde-A 14.6  2.9  197  310  12  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
347:  1edb  14.6  3.1  200  310  12  HALOALKANE DEHALOGENASE (E.C.3.8.1.5) COMPLEX WITH CHLORIDE         
348:  2fx5-A 14.5  2.4  171  258  16  MOLECULE: LIPASE;                                                   
349:  1zic-A 14.5  2.6  177  233  14  MOLECULE: CARBOXYMETHYLENEBUTENOLIDASE;                             
350:  1vj5-A 14.5  3.3  200  547  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE 2, CYTOPLASMIC;                         
351:  1aur-B 14.5  2.4  165  218  14  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
352:  1auo-B 14.5  2.4  165  218  15  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
353:  2yys-A 14.4  3.3  196  283  13  MOLECULE: PROLINE IMINOPEPTIDASE-RELATED PROTEIN;                   
354:  1ggv-A 14.4  2.7  176  232  13  MOLECULE: DIENELACTONE HYDROLASE;                                   
355:  1azw-A 14.4  3.1  198  313  16  MOLECULE: PROLINE IMINOPEPTIDASE;                                   
356:  1azw-B 14.3  3.2  199  313  14  MOLECULE: PROLINE IMINOPEPTIDASE;                                   
357:  1qtr-A 14.2  3.2  199  314  15  MOLECULE: PROLYL AMINOPEPTIDASE;                                   
358:  1imj-A 14.2  2.8  176  208  13  MOLECULE: CCG1-INTERACTING FACTOR B;                               
359:  1e3q-A 14.2  3.1  200  533  12  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
360:  2r8b-A 14.1  3.0  170  204  15  MOLECULE: UNCHARACTERIZED PROTEIN ATU2452;                         
361:  1lns-A 14.1  3.1  203  763  11  MOLECULE: X-PROLYL DIPEPTIDYL AMINOPETIDASE;                       
362:  1i6w-A 14.1  2.5  158  179  16  MOLECULE: LIPASE A;                                                 
363:  2qxt-A 14.0  2.5  157  179  16  MOLECULE: LIPASE;                                                   
364:  1y37-A 14.0  3.1  198  294  11  MOLECULE: FLUOROACETATE DEHALOGENASE;                               
365:  1wom-A 13.9  3.0  186  271  13  MOLECULE: SIGMA FACTOR SIGB REGULATION PROTEIN RSBQ;               
366:  1vlq-J 13.9  3.3  195  321  15  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
367:  1iz8-A 13.9  3.3  201  294    9  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE, LINB;                           
368:  1ek2-B 13.9  3.2  199  541  10  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
369:  1ek1-B 13.9  3.0  198  541  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
370:  1din  13.9  2.8  175  232  13  MOLECULE: DIENELACTONE HYDROLASE;                                   
371:  1ycd-B 13.8  2.7  166  238  14  MOLECULE: HYPOTHETICAL 27.3 KDA PROTEIN IN AAP1-SMF2               
372:  1tca  13.8  2.8  183  317  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
373:  1mj5-A 13.8  3.2  197  297    9  MOLECULE: 1,3,4,6-TETRACHLORO-1,4-CYCLOHEXADIENE HYDROLASE;         
374:  1lbt  13.8  2.8  183  317  11  MOLECULE: LIPASE B;                                                 
375:  1cqz-B 13.8  3.3  201  541    9  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
376:  2b20-A 13.7  3.2  199  391  12  MOLECULE: ENTEROCHELIN ESTERASE;                                   
377:  1tcc-B 13.7  2.9  183  317  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
378:  1qlw-A 13.7  2.7  184  318  15  MOLECULE: ESTERASE;                                                 
379:  1l7r-A 13.7  2.9  196  573  17  MOLECULE: COCAINE ESTERASE;                                         
380:  2qm0-B 13.6  2.7  186  268  15  MOLECULE: IROE PROTEIN;                                             
381:  2h1i-A 13.6  3.0  174  212  16  MOLECULE: CARBOXYLESTERASE;                                         
382:  1tcc-A 13.6  2.9  183  317  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
383:  1tcb-B 13.6  3.0  183  317  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
384:  1tcb-A 13.6  2.9  184  317  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
385:  1ju3-A 13.6  3.0  195  570  17  MOLECULE: COCAINE ESTERASE;                                         
386:  1jjf-A 13.6  2.8  178  255  14  MOLECULE: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Z;                                 
387:  2qmq-A 13.5  3.4  190  278    9  MOLECULE: PROTEIN NDRG2;                                           
388:  1nx9-A 13.5  3.2  200  617  12  MOLECULE: ALPHA-AMINO ACID ESTER HYDROLASE;                         
389:  1i6w-B 13.5  2.7  158  180  14  MOLECULE: LIPASE A;                                                 
390:  3c5v-A 13.4  3.3  196  294  11  MOLECULE: PROTEIN PHOSPHATASE METHYLESTERASE 1;                     
391:  1wb4-A 13.4  2.7  179  283  14  MOLECULE: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y;                                 
392:  1m33-A 13.4  2.8  174  255  13  MOLECULE: BIOH PROTEIN;                                             
393:  1cr6-B 13.4  3.2  195  541  10  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
394:  1cqw-A 13.4  3.4  196  295  12  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE; 1-CHLOROHEXANE                   
395:  2zjf-A 13.3  3.0  198  346  13  MOLECULE: PROBABLE EPOXIDE HYDROLASE EPHB;                         
396:  1mx1-D 13.3  3.1  193  531  11  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
397:  1gkk-A 13.3  2.8  180  283  14  MOLECULE: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y;                                 
398:  3bf7-A 13.1  2.9  177  255  16  MOLECULE: ESTERASE YBFF;                                           
399:  1wpx-A 13.1  3.2  210  421  12  MOLECULE: CARBOXYPEPTIDASE Y;                                       
400:  1ods-H 13.1  3.4  194  316  13  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
401:  1ods-F 13.1  3.4  194  316  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
402:  1ods-C 13.1  3.4  194  316  14  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
403:  1ysc  13.0  3.1  206  421  13  SERINE CARBOXYPEPTIDASE (CPY, CPD-Y, OR PROTEINASE C)               
404:  1cpy  13.0  3.2  208  421  13  MOLECULE: SERINE CARBOXYPEPTIDASE;                                 
405:  2cjp-A 12.9  3.0  190  320  12  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
406:  1gkl-A 12.9  2.8  174  283  14  MOLECULE: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE Y;                                 
407:  1ehy-D 12.9  3.3  194  282  11  MOLECULE: SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE;                               
408:  1ehy-A 12.9  3.3  195  282  11  MOLECULE: SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE;                               
409:  1ehy-C 12.8  3.2  191  282  12  MOLECULE: SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE;                               
410:  1ehy-B 12.8  3.3  195  282  12  MOLECULE: SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE;                               
411:  2b61-A 12.7  3.2  191  357    8  MOLECULE: HOMOSERINE O-ACETYLTRANSFERASE;                           
412:  1pja-A 12.7  2.6  168  268  14  MOLECULE: PALMITOYL-PROTEIN THIOESTERASE 2 PRECURSOR;               
413:  1ods-G 12.7  3.5  198  316  13  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
414:  1ods-E 12.7  3.6  198  316  13  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
415:  1ods-B 12.7  3.6  200  316  13  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
416:  1sci-A 12.6  3.1  171  256  15  MOLECULE: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE;                           
417:  1ods-D 12.6  3.6  198  316  13  MOLECULE: CEPHALOSPORIN C DEACETYLASE;                             
418:  1fj2-B 12.6  2.8  165  229  15  MOLECULE: ACYL PROTEIN THIOESTERASE 1;                             
419:  1y7i-B 12.4  3.2  174  262  16  MOLECULE: SALICYLIC ACID-BINDING PROTEIN 2;                         
420:  1kez-A 12.4  3.4  184  267  16  MOLECULE: ERYTHRONOLIDE SYNTHASE;                                   
421:  1jmk-C 12.4  3.0  164  222  11  MOLECULE: SURFACTIN SYNTHETASE;                                     
422:  1xkt-A 12.3  3.7  178  260  13  MOLECULE: FATTY ACID SYNTHASE;                                     
423:  1jmk-O 12.2  3.3  173  230  12  MOLECULE: SURFACTIN SYNTHETASE;                                     
424:  1ac5  12.2  3.4  209  483  10  MOLECULE: KEX1(DELTA)P;                                             
425:  1exw-A 12.1  3.1  169  279  11  MOLECULE: PALMITOYL PROTEIN THIOESTERASE 1;                         
426:  2dr0-C 12.0  3.6  195  532  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
427:  1mna-B 12.0  3.6  180  278  14  MOLECULE: POLYKETIDE SYNTHASE IV;                                   
428:  1ek1-A 11.9  3.4  197  490    8  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
429:  1ei9-A 11.9  2.7  164  279  10  MOLECULE: PALMITOYL PROTEIN THIOESTERASE 1;                         
430:  1eh5-A 11.9  3.1  170  279  10  MOLECULE: PALMITOYL PROTEIN THIOESTERASE 1;                         
431:  7yas-A 11.8  3.1  172  256  15  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
432:  5yas-A 11.8  3.2  174  256  16  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
433:  3yas-A 11.8  3.0  171  256  15  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
434:  2yas-A 11.8  3.1  172  256  15  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
435:  2cut  11.8  3.1  151  198  13  CUTINASE (E.C.3.1.1.-) COMPLEXED WITH THE INHIBITOR DIETHYL         
436:  1yb6-A 11.8  3.1  175  256  15  MOLECULE: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE;                           
437:  1yas-A 11.8  3.1  172  256  15  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
438:  1ek2-A 11.8  3.2  194  487  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
439:  2dqy-C 11.7  3.6  195  532  14  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
440:  1qj4-A 11.7  3.0  169  256  15  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
441:  1mn6-B 11.7  3.4  178  278  15  MOLECULE: POLYKETIDE SYNTHASE IV;                                   
442:  1cex  11.7  3.0  147  197  14  MOLECULE: CUTINASE;                                                 
443:  2dqz-C 11.6  3.7  195  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE 1;                                 
444:  1yah-C 11.6  3.8  200  532  14  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
445:  1ya4-C 11.6  3.8  200  532  14  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
446:  1yaj-C 11.5  3.8  198  532  13  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
447:  1p0p-A 11.5  5.8  200  522  14  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
448:  1hqd-A 11.5  2.9  170  320  13  MOLECULE: LIPASE;                                                   
449:  3lip  11.4  2.9  172  320  13  MOLECULE: TRIACYL-GLYCEROL-HYDROLASE;                               
450:  2lip  11.4  3.0  174  320  14  MOLECULE: LIPASE;                                                   
451:  1yaj-F 11.4  3.8  200  532  13  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
452:  1oil-A 11.4  2.9  172  320  13  MOLECULE: LIPASE;                                                   
453:  1eb9-A 11.4  3.0  168  262  14  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
454:  1e89-A 11.4  3.1  171  262  13  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
455:  2jbw-D 11.3  3.8  207  359  16  MOLECULE: 2,6-DIHYDROXY-PSEUDO-OXYNICOTINE HYDROLASE;               
456:  1ya4-B 11.3  3.7  199  532  14  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
457:  1cqz-A 11.3  3.2  198  487  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
458:  2hih-A 11.2  3.1  185  387  15  MOLECULE: LIPASE 46 KDA FORM;                                       
459:  1cvl  11.2  3.1  168  316  13  MOLECULE: TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE;                               
460:  1cr6-A 11.2  3.4  202  487  11  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
461:  1qo7-A 11.1  3.1  185  385    9  MOLECULE: EPOXIDE HYDROLASE;                                       
462:  1mx9-G 11.1  3.7  196  532  13  MOLECULE: LIVER CARBOXYLESTERASE I;                                 
463:  1yaj-G 10.9  3.8  197  532  13  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
464:  1yaj-E 10.9  3.8  197  532  13  MOLECULE: CES1 PROTEIN;                                             
465:  1tah-C 10.9  3.2  174  318  12  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
466:  1tah-A 10.9  3.1  171  318  12  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
467:  1dwq-A 10.9  3.0  166  262  14  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
468:  1tah-D 10.8  3.3  176  318  13  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
469:  1tah-B 10.8  3.1  170  318  12  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
470:  2gzs-A 10.7  3.3  179  249  13  MOLECULE: IROE PROTEIN;                                             
471:  1qoz-A 10.7  3.3  154  207  11  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
472:  1p0q-A 10.6  5.8  200  522  13  MOLECULE: CHOLINESTERASE;                                           
473:  1w52-X 10.5  3.8  172  448  13  MOLECULE: PANCREATIC LIPASE RELATED PROTEIN 2;                     
474:  2pvs-B 10.4  3.8  173  445  13  MOLECULE: PANCREATIC LIPASE-RELATED PROTEIN 2;                     
475:  1g66-A 10.3  3.2  150  207  15  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE II;                                 
476:  1cus  10.3  3.4  151  197  11  CUTINASE (E.C.3.1.1.-)                                               
477:  1ku0-A  9.9  3.3  179  388  11  MOLECULE: L1 LIPASE;                                               
478:  1bn6-A  9.9  3.4  161  291  14  MOLECULE: HALOALKANE DEHALOGENASE;                                 
479:  2axe    9.8  3.4  149  207  15  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
480:  1ku0-B  9.8  3.3  173  385  12  MOLECULE: L1 LIPASE;                                               
481:  1ji3-A  9.8  3.2  175  388  12  MOLECULE: LIPASE;                                                   
482:  2ppl-A  9.7  3.3  166  449  13  MOLECULE: PANCREATIC LIPASE-RELATED PROTEIN 1;                     
483:  1rp1    9.5  4.1  173  441  12  MOLECULE: PANCREATIC LIPASE RELATED PROTEIN 1;                     
484:  1hpl-A  9.4  3.9  168  449  11  LIPASE (E.C.3.1.1.3) (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE)                     
485:  1n8s-A  9.3  3.2  164  449  12  MOLECULE: TRIACYLGLYCEROL LIPASE, PANCREATIC;                       
486:  1bu8-A  9.3  4.0  174  446  13  MOLECULE: PANCREATIC LIPASE RELATED PROTEIN 2;                     
487:  2ha0-B  9.1  9.2  199  536  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
488:  1gpl    9.1  3.9  173  432  12  MOLECULE: RP2 LIPASE;                                               
489:  1bs9    8.8  3.1  135  207  16  MOLECULE: ACETYL XYLAN ESTERASE;                                   
490:  2jgg-B  8.7 12.1  186  533  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
491:  2jgj-B  8.6 12.2  185  533  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
492:  2jgh-B  8.6 12.2  186  532  12  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
493:  3bl8-D  8.5  5.5  185  541  13  MOLECULE: NEUROLIGIN-2;                                             
494:  2jgf-B  8.4 12.2  183  533  12  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
495:  2ha3-B  8.4 11.5  185  534  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
496:  2h9y-B  8.4 11.4  184  534  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
497:  2ha4-B  8.3 10.7  185  535  13  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
498:  2jgi-B  8.2 12.1  186  532  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
499:  1wht-A  8.2  3.9  143  256  10  SERINE CARBOXYPEPTIDASE II (E.C.3.4.16.1) COMPLEXED WITH             
500:  2jgk-B  8.0 12.1  185  530  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
501:  2jge-B  7.7 12.2  182  532  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE; SYNONYM:ACHE;                       
502:  1jmy-A  7.1 12.2  185  515  11  MOLECULE: BILE-SALT-ACTIVATED LIPASE;                               
503:  1gxs-A  7.1  3.9  138  267    9  MOLECULE: HYDROXYNITRILE LYASE;                                     
504:  2jez-B  6.6 12.0  182  533  12  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
505:  2ha7-B  6.5 11.5  185  534  10  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
506:  2ha2-B  6.5 11.5  185  534  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
507:  2ha0-A  5.8 10.8  180  535  14  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
508:  2jge-A  4.9  3.5  143  535  13  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE; SYNONYM:ACHE;                       
509:  1uxo-A  4.7  3.4  135  186  11  MOLECULE: YDEN PROTEIN;                                             
510:  3be8-B  4.4  8.0  168  534  11  MOLECULE: NEUROLIGIN-4, X-LINKED;                                   
511:  2jgg-A  3.7  3.6  136  535  15  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
512:  2jgl-B  2.3 12.2  185  533  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
513:  2jgm-B  2.2 12.1  186  530  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;                                     
514:  2jez-A  2.0  4.0  122  535  11  MOLECULE: ACETYLCHOLINESTERASE;




Notation:
'''Figure: Metagenomic Archea Carboxylesterase (Chain A ONLY)'''
 
[[Image:ChainA 2c7b.PNG]]   
 
[[Image:Carboxylase.txt ]]
 
'''PDB''' [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=2C7B link title]
 
''Note: Chain B not shown''
 
''From PDB ProteinWorkshop 1.5''
 
 
'''Figure: Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase (Chain A ONLY)'''
 
[[Image:ChainA 1jji.PNG]] 
 
[[Image:Carboxylesterase (archaeon).txt]]
 
'''PDB''' [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1JJI link title]
 
''Note: Chains B, C & D not shown''
 
''From PDB ProteinWorkshop 1.5''
 
 
''Both of the above Archaeal carboxylesterases' chains exist as monomers (from literature). Hence it is expected that our protein exists as a monomer but during crystalization it interacts with its chains.''
 
== '''Secondary structure analysis''' ==
 
 
 
'''PDBSum output for arylformamidase'''
 
[[Image:PDBSum pblA.PNG]]
 
PDBSUM [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=2pbl&template=main.html]
 
 
'''Figure: Archeon Carboxylesterase secondary structure'''
 
[[Image:Pdbsums archeal.PNG]] 
 
 
''The secondary structure shows the conservation of the order of different conformation types between the protein of interest and the archaeal carboxylesterases.''
 
''Images from PDBsum''
 
== '''The conservation of the ser/his/asp catalytic triad''' ==
 
[[Image:Catalytic triad conversation.PNG]]
 
''Yellow indicates conservation''
 
''Blue indicates semi-conservation''
 
 
 
 
'''Figure: The catalytic triad'''
 
 
[[Image:Untitled2.PNG]]
 
 
''The above image shows the conserved residues of  the catalytic triad in arylformamidase, with the unknown ligand (Blue) protruding from a surface groove. The residues are serine 136, Histidine 241 and Glutamate 214. '''Note:''' The actual residue numbers are n+1''
 
''Image generated using Pymol''
 
 
'''Figure: The conserved residues of arylformamidase'''
 
 
[[Image:Cat triad red.PNG]]
 
 
''The blue region shows the residues conserved among species. It is mostly around the unknown ligand. The conserved residues were obtained from observing the clustal alignment.''
 
''Image generated using Pymol''
 
 
'''Figure: The catalytic triad'''
 
 
[[Image:CATALYTIC TRIAD 1.PNG]]
 
''The above image shows the distance between the catalytic triad conserved residues and how each amino acid is linked to a turn region. This catalytic triad is also conserved in the Metagenomic Archea Carboxylesterase (PDB ID 2C7B) and the Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase (PDB ID 1JJI)''
 
'' From PDB ProteinWorkshop 1.5''
 
 
 
'''Figure: The conserved catalytic triad in Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase (PDB ID 1JJI)'''
 
 
 
[[Image:Cat triad 1jji.PNG]]
 
 
''The catalytic triad in Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase is very close to the ligand which is also present in aryformamidase.''
 
 


    * Chain: PDB entry code plus chain identifier
'''Sequence alignment:'''
    * Z: normalized Z-score that depends on the size of the structures. The program optimises a weighted sum of similarities of intramolecular distances.
    * rmsd: root-mean-square deviation of C-alpha atoms in the least-squares superimposition of the structurally equivalent C-alpha atoms. The program does not optimise rmsd, this is only reported for your information.
    * lali: number of structurally equivalent residues
    * nres: number of amino acids in the protein
    * %id: percentage of identical amino acids over all structurally equivalent residues
    * Description: the COMPND record from the PDB entry


''Sections of alignment showing the conserved residues across bacterial and eukaryotic species.''


[[Image:Alignment1.jpg]]


[[Media:DALI_TEXT.ogg]]
[[Arylformamidase | Return to the main page...]]

Latest revision as of 01:35, 10 June 2008

Methods

The structure of arylfromamidase was obtained from RCSB Protein Data Bank (PDB ID: 2PBL). http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do

The predicted interaction arylformamidase with other proteins was determined using the STRING database (STRING: Search Tool for the Retrieval of Interacting Genes/Proteins). http://string.embl.de//

The DALI database was used for the structural comparison of arylformamidase with other proteins. http://ekhidna.biocenter.helsinki.fi/dali_server/

PDBsum database was used to determine the secondary structure of arylformamidase. http://www.ebi.ac.uk/pdbsum/


Results

Structure of Arylformamidase

Structure was determined using X-ray diffraction by the Joint Center for Structural Genomics (JCSG). The organism is Silicibacter SP. TM1040 and the protein expression system is Escherichia Coli (vector type: plasmid). The resolution is 1.79 A with R-value of 0.224 and R-free value of 0.270. The closer the R values are to each other, the better the quality of the structure.



Figure: Arylformamidase (All Chains)


Arylformamidase the whole protein.PNG


The image above shows the chains A (upper right), B (upper left), C (lower right) & D (lower left) interacting. The molecules in the middle of chains A & B and chains C & D is phosphate ion (PO4). The green molecule between chain B & D is a magnesium ion (Mg). These ions aren't biologically significant and could only be an artefact. When crystallizing proteins they often form complexes (dimer, tetramers etc) but that doesn't mean that the functional structure is the same. They could be functional monomers. The chains in the protein of interest exist as individual functional units because in the PDB file it assumes the functional biological molecule as a monomer.

Image from PDB ProteinWorkshop 1.5


Figure:Chain A of arylformamidase


ChainA1.PNG


The red molecule in the middle is an unknown ligand containing a ring composed of 9 oxygen molecules. The green sphere is a chloride ion.

Image from PDB ProteinWorkshop 1.5

The protein backbone is coloured by conformation type:

Turn - blue

Coil- pink

Helix- green

strand- purple

Interaction of human arylformamidase (AFMID) with other proteins

Confidence interaction with names.png


The interaction between the proteins have been determined from curated STRING database (significant score). However there is no significant evidence for:

1- Neighborhood in the genome

2- Gene fusions

3- Cooccurence across genomes

4- Co-Expression

5- Experimental/Biochemical data

Interaction of Silicibacter Sp. arylformamidase (AFMID) with other proteins

Examplec.jpg


TM1040_2226 Tryptophan 2,3-dioxygenase (279 aa)

TM1040_2225 Kynureninase (396 aa)

TM1040_2493 Succinic semialdehyde dehydrogenase (490 aa)

TM1040_1862 Hypothetical protein (212 aa)

TM1040_2491 Creatinase (402 aa)

TM1040_2736 Transketolase, putative (794 aa)


There is no significant evidence for these interactions (score= ~0.5)

DALI OUTPUT

The DALI tool produces proteins that are structurally similar to the protein of interest.

The search result showed similarities to mostly carboxylesterases/hydrolases. Hence there is strong evidence that our protein might also be a carboxylesterase.

File:DALI RESULT.txt


Figure: Metagenomic Archea Carboxylesterase (Chain A ONLY)

ChainA 2c7b.PNG

File:Carboxylase.txt

PDB link title

Note: Chain B not shown

From PDB ProteinWorkshop 1.5


Figure: Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase (Chain A ONLY)

ChainA 1jji.PNG

File:Carboxylesterase (archaeon).txt

PDB link title

Note: Chains B, C & D not shown

From PDB ProteinWorkshop 1.5


Both of the above Archaeal carboxylesterases' chains exist as monomers (from literature). Hence it is expected that our protein exists as a monomer but during crystalization it interacts with its chains.

Secondary structure analysis

PDBSum output for arylformamidase

PDBSum pblA.PNG

PDBSUM [1]


Figure: Archeon Carboxylesterase secondary structure

Pdbsums archeal.PNG


The secondary structure shows the conservation of the order of different conformation types between the protein of interest and the archaeal carboxylesterases.

Images from PDBsum

The conservation of the ser/his/asp catalytic triad

Catalytic triad conversation.PNG

Yellow indicates conservation

Blue indicates semi-conservation



Figure: The catalytic triad


Untitled2.PNG


The above image shows the conserved residues of the catalytic triad in arylformamidase, with the unknown ligand (Blue) protruding from a surface groove. The residues are serine 136, Histidine 241 and Glutamate 214. Note: The actual residue numbers are n+1

Image generated using Pymol


Figure: The conserved residues of arylformamidase


Cat triad red.PNG


The blue region shows the residues conserved among species. It is mostly around the unknown ligand. The conserved residues were obtained from observing the clustal alignment.

Image generated using Pymol


Figure: The catalytic triad


CATALYTIC TRIAD 1.PNG

The above image shows the distance between the catalytic triad conserved residues and how each amino acid is linked to a turn region. This catalytic triad is also conserved in the Metagenomic Archea Carboxylesterase (PDB ID 2C7B) and the Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase (PDB ID 1JJI)

From PDB ProteinWorkshop 1.5


Figure: The conserved catalytic triad in Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase (PDB ID 1JJI)


Cat triad 1jji.PNG


The catalytic triad in Archaeoglobus fulgidus Carboxylesterase is very close to the ligand which is also present in aryformamidase.


Sequence alignment:

Sections of alignment showing the conserved residues across bacterial and eukaryotic species.

Alignment1.jpg


Return to the main page...