C-terminal domain PDB file: Difference between revisions

From MDWiki
Jump to navigationJump to search
No edit summary
 
No edit summary
Line 1: Line 1:
ATOM  1052  N  LYS A 262      36.191  59.052  35.511  1.00 53.41          N 
 
ATOM  1053  CA  LYS A 262      37.069  59.644  36.500  1.00 54.63          C 
ATOM  1054  C  LYS A 262      37.803  60.849  35.947  1.00 51.17          C 
ATOM  1055  O  LYS A 262      37.800  61.904  36.582  1.00 54.03          O 
ATOM  1056  CB  LYS A 262      38.089  58.631  37.013  1.00 59.43          C 
ATOM  1057  CG  LYS A 262      38.787  59.082  38.287  1.00 65.46          C 
ATOM  1058  CD  LYS A 262      40.263  58.704  38.271  1.00 75.13          C 
ATOM  1059  CE  LYS A 262      41.073  59.680  37.431  1.00 73.24          C 
ATOM  1060  NZ  LYS A 262      42.438  59.160  37.165  1.00 70.03          N 
ATOM  1061  N  THR A 263      38.416  60.714  34.767  1.00 48.36          N 
ATOM  1062  CA  THR A 263      39.156  61.837  34.203  1.00 47.50          C 
ATOM  1063  C  THR A 263      38.219  62.979  33.824  1.00 46.81          C 
ATOM  1064  O  THR A 263      38.565  64.145  33.973  1.00 48.71          O 
ATOM  1065  CB  THR A 263      40.127  61.395  33.005  1.00 55.15          C 
ATOM  1066  OG1 THR A 263      39.999  62.280  31.878  1.00 51.58          O 
ATOM  1067  CG2 THR A 263      39.886  59.992  32.599  1.00 39.96          C 
HETATM 1068  N  MSE A 264      37.015  62.664  33.367  1.00 44.50          N 
HETATM 1069  CA  MSE A 264      36.083  63.741  33.049  1.00 46.83          C 
HETATM 1070  C  MSE A 264      35.818  64.534  34.335  1.00 46.02          C 
HETATM 1071  O  MSE A 264      35.854  65.755  34.330  1.00 42.62          O 
HETATM 1072  CB  MSE A 264      34.757  63.183  32.479  1.00 42.03          C 
HETATM 1073  CG  MSE A 264      33.720  64.256  32.111  1.00 49.89          C 
HETATM 1074 SE  MSE A 264      32.717  65.001  33.636  1.00 61.05          SE 
HETATM 1075  CE  MSE A 264      30.995  65.159  32.823  1.00 59.43          C 
ATOM  1076  N  LEU A 265      35.578  63.834  35.444  1.00 49.72          N 
ATOM  1077  CA  LEU A 265      35.286  64.502  36.717  1.00 49.34          C 
ATOM  1078  C  LEU A 265      36.482  65.231  37.331  1.00 51.90          C 
ATOM  1079  O  LEU A 265      36.320  66.269  37.977  1.00 53.52          O 
ATOM  1080  CB  LEU A 265      34.730  63.500  37.724  1.00 43.04          C 
ATOM  1081  CG  LEU A 265      33.315  63.010  37.397  1.00 51.27          C 
ATOM  1082  CD1 LEU A 265      32.831  62.075  38.493  1.00 50.25          C 
ATOM  1083  CD2 LEU A 265      32.387  64.186  37.256  1.00 44.17          C 
ATOM  1084  N  LEU A 266      37.676  64.693  37.129  1.00 48.98          N 
ATOM  1085  CA  LEU A 266      38.877  65.311  37.669  1.00 50.23          C 
ATOM  1086  C  LEU A 266      39.168  66.594  36.901  1.00 50.02          C 
ATOM  1087  O  LEU A 266      39.598  67.596  37.475  1.00 54.66          O 
ATOM  1088  CB  LEU A 266      40.045  64.332  37.578  1.00 51.58          C 
ATOM  1089  CG  LEU A 266      41.418  64.715  38.120  1.00 61.84          C 
ATOM  1090  CD1 LEU A 266      41.321  65.288  39.535  1.00 51.10          C 
ATOM  1091  CD2 LEU A 266      42.299  63.456  38.079  1.00 57.28          C 
ATOM  1092  N  ALA A 267      38.892  66.576  35.604  1.00 46.69          N 
ATOM  1093  CA  ALA A 267      39.111  67.745  34.786  1.00 38.59          C 
ATOM  1094  C  ALA A 267      38.071  68.816  35.132  1.00 44.87          C 
ATOM  1095  O  ALA A 267      38.363  70.013  35.088  1.00 52.03          O 
ATOM  1096  CB  ALA A 267      39.034  67.371  33.305  1.00 40.08          C 
ATOM  1097  N  LYS A 268      36.861  68.391  35.481  1.00 44.67          N 
ATOM  1098  CA  LYS A 268      35.804  69.326  35.851  1.00 45.13          C 
ATOM  1099  C  LYS A 268      36.201  69.940  37.199  1.00 47.50          C 
ATOM  1100  O  LYS A 268      36.097  71.149  37.413  1.00 48.32          O 
ATOM  1101  CB  LYS A 268      34.485  68.574  35.988  1.00 43.93          C 
ATOM  1102  CG  LYS A 268      33.229  69.434  36.193  1.00 45.40          C 
ATOM  1103  CD  LYS A 268      32.052  68.475  36.266  1.00 57.88          C 
ATOM  1104  CE  LYS A 268      30.731  69.101  35.896  1.00 61.37          C 
ATOM  1105  NZ  LYS A 268      29.760  67.995  35.628  1.00 61.69          N 
ATOM  1106  N  PHE A 269      36.656  69.078  38.102  1.00 48.48          N 
ATOM  1107  CA  PHE A 269      37.123  69.490  39.419  1.00 49.50          C 
ATOM  1108  C  PHE A 269      38.182  70.585  39.254  1.00 47.72          C 
ATOM  1109  O  PHE A 269      38.029  71.711  39.737  1.00 41.80          O 
ATOM  1110  CB  PHE A 269      37.753  68.290  40.126  1.00 43.54          C 
ATOM  1111  CG  PHE A 269      38.346  68.613  41.459  1.00 52.10          C 
ATOM  1112  CD1 PHE A 269      37.529  68.762  42.584  1.00 55.94          C 
ATOM  1113  CD2 PHE A 269      39.730  68.728  41.608  1.00 51.53          C 
ATOM  1114  CE1 PHE A 269      38.083  69.015  43.847  1.00 48.64          C 
ATOM  1115  CE2 PHE A 269      40.294  68.981  42.853  1.00 47.31          C 
ATOM  1116  CZ  PHE A 269      39.467  69.125  43.980  1.00 51.09          C 
ATOM  1117  N  SER A 270      39.261  70.236  38.567  1.00 44.62          N 
ATOM  1118  CA  SER A 270      40.347  71.169  38.338  1.00 48.92          C 
ATOM  1119  C  SER A 270      39.862  72.495  37.797  1.00 51.72          C 
ATOM  1120  O  SER A 270      40.416  73.540  38.140  1.00 56.59          O 
ATOM  1121  CB  SER A 270      41.355  70.564  37.373  1.00 46.62          C 
ATOM  1122  OG  SER A 270      41.894  69.381  37.932  1.00 57.58          O 
ATOM  1123  N  PHE A 271      38.831  72.462  36.956  1.00 48.73          N 
ATOM  1124  CA  PHE A 271      38.304  73.697  36.395  1.00 46.62          C 
ATOM  1125  C  PHE A 271      37.398  74.432  37.377  1.00 53.29          C 
ATOM  1126  O  PHE A 271      37.615  75.617  37.649  1.00 51.07          O 
ATOM  1127  CB  PHE A 271      37.538  73.431  35.088  1.00 45.05          C 
ATOM  1128  CG  PHE A 271      36.833  74.653  34.526  1.00 50.04          C 
ATOM  1129  CD1 PHE A 271      37.465  75.904  34.512  1.00 40.16          C 
ATOM  1130  CD2 PHE A 271      35.547  74.545  33.985  1.00 46.88          C 
ATOM  1131  CE1 PHE A 271      36.837  77.018  33.973  1.00 45.99          C 
ATOM  1132  CE2 PHE A 271      34.904  75.661  33.433  1.00 44.04          C 
ATOM  1133  CZ  PHE A 271      35.546  76.898  33.425  1.00 49.83          C 
ATOM  1134  N  TYR A 272      36.382  73.747  37.906  1.00 51.50          N 
ATOM  1135  CA  TYR A 272      35.462  74.393  38.850  1.00 55.84          C 
ATOM  1136  C  TYR A 272      36.109  74.972  40.121  1.00 55.93          C 
ATOM  1137  O  TYR A 272      35.584  75.921  40.703  1.00 57.27          O 
ATOM  1138  CB  TYR A 272      34.335  73.432  39.239  1.00 50.01          C 
ATOM  1139  CG  TYR A 272      33.252  73.293  38.187  1.00 49.52          C 
ATOM  1140  CD1 TYR A 272      33.489  73.652  36.862  1.00 49.74          C 
ATOM  1141  CD2 TYR A 272      32.005  72.754  38.509  1.00 46.77          C 
ATOM  1142  CE1 TYR A 272      32.524  73.478  35.883  1.00 54.19          C 
ATOM  1143  CE2 TYR A 272      31.021  72.574  37.532  1.00 49.67          C 
ATOM  1144  CZ  TYR A 272      31.293  72.938  36.223  1.00 59.86          C 
ATOM  1145  OH  TYR A 272      30.347  72.750  35.245  1.00 59.40          O 
ATOM  1146  N  PHE A 273      37.236  74.412  40.549  1.00 49.32          N 
ATOM  1147  CA  PHE A 273      37.902  74.904  41.748  1.00 51.99          C 
ATOM  1148  C  PHE A 273      39.296  75.493  41.495  1.00 57.16          C 
ATOM  1149  O  PHE A 273      40.059  75.712  42.432  1.00 56.51          O 
ATOM  1150  CB  PHE A 273      37.981  73.780  42.789  1.00 48.43          C 
ATOM  1151  CG  PHE A 273      36.631  73.241  43.201  1.00 44.97          C 
ATOM  1152  CD1 PHE A 273      35.704  74.060  43.830  1.00 42.18          C 
ATOM  1153  CD2 PHE A 273      36.282  71.925  42.934  1.00 45.62          C 
ATOM  1154  CE1 PHE A 273      34.447  73.574  44.186  1.00 41.05          C 
ATOM  1155  CE2 PHE A 273      35.019  71.424  43.286  1.00 43.40          C 
ATOM  1156  CZ  PHE A 273      34.104  72.249  43.912  1.00 43.93          C 
ATOM  1157  N  HIS A 274      39.610  75.784  40.232  1.00 59.54          N 
ATOM  1158  CA  HIS A 274      40.912  76.336  39.870  1.00 57.68          C 
ATOM  1159  C  HIS A 274      41.464  77.393  40.826  1.00 58.86          C 
ATOM  1160  O  HIS A 274      42.633  77.337  41.198  1.00 61.15          O 
ATOM  1161  CB  HIS A 274      40.877  76.928  38.460  1.00 55.60          C 
ATOM  1162  CG  HIS A 274      42.237  77.113  37.858  1.00 59.28          C 
ATOM  1163  ND1 HIS A 274      42.900  78.325  37.865  1.00 56.01          N 
ATOM  1164  CD2 HIS A 274      43.097  76.217  37.315  1.00 52.50          C 
ATOM  1165  CE1 HIS A 274      44.109  78.165  37.359  1.00 56.62          C 
ATOM  1166  NE2 HIS A 274      44.256  76.896  37.019  1.00 52.67          N 
ATOM  1167  N  GLU A 275      40.637  78.352  41.224  1.00 60.61          N 
ATOM  1168  CA  GLU A 275      41.110  79.410  42.112  1.00 66.63          C 
ATOM  1169  C  GLU A 275      41.621  78.877  43.456  1.00 69.78          C 
ATOM  1170  O  GLU A 275      42.736  79.201  43.870  1.00 71.26          O 
ATOM  1171  CB  GLU A 275      40.024  80.478  42.324  1.00 64.86          C 
ATOM  1172  CG  GLU A 275      38.692  79.977  42.889  1.00 81.69          C 
ATOM  1173  CD  GLU A 275      37.738  81.125  43.252  1.00 87.97          C 
ATOM  1174  OE1 GLU A 275      37.962  82.265  42.766  1.00 90.35          O 
ATOM  1175  OE2 GLU A 275      36.764  80.888  44.011  1.00 78.46          O 
ATOM  1176  N  ALA A 276      40.827  78.048  44.124  1.00 69.76          N 
ATOM  1177  CA  ALA A 276      41.238  77.483  45.407  1.00 65.49          C 
ATOM  1178  C  ALA A 276      42.456  76.590  45.220  1.00 69.20          C 
ATOM  1179  O  ALA A 276      43.426  76.667  45.968  1.00 73.04          O 
ATOM  1180  CB  ALA A 276      40.097  76.680  46.015  1.00 58.01          C 
ATOM  1181  N  LEU A 277      42.406  75.730  44.216  1.00 72.05          N 
ATOM  1182  CA  LEU A 277      43.517  74.833  43.969  1.00 74.09          C 
ATOM  1183  C  LEU A 277      44.801  75.629  43.787  1.00 75.59          C 
ATOM  1184  O  LEU A 277      45.843  75.237  44.297  1.00 75.54          O 
ATOM  1185  CB  LEU A 277      43.244  73.974  42.729  1.00 70.88          C 
ATOM  1186  CG  LEU A 277      42.168  72.889  42.850  1.00 69.86          C 
ATOM  1187  CD1 LEU A 277      41.941  72.227  41.486  1.00 66.36          C 
ATOM  1188  CD2 LEU A 277      42.599  71.857  43.885  1.00 61.28          C 
ATOM  1189  N  SER A 278      44.723  76.752  43.076  1.00 76.88          N 
ATOM  1190  CA  SER A 278      45.904  77.579  42.826  1.00 82.47          C 
ATOM  1191  C  SER A 278      46.338  78.401  44.042  1.00 85.91          C 
ATOM  1192  O  SER A 278      47.527  78.606  44.265  1.00 86.28          O 
ATOM  1193  CB  SER A 278      45.660  78.520  41.641  1.00 80.74          C 
ATOM  1194  OG  SER A 278      44.671  79.490  41.951  1.00 78.76          O 
ATOM  1195  N  ARG A 279      45.376  78.873  44.825  1.00 88.66          N 
ATOM  1196  CA  ARG A 279      45.697  79.667  46.000  1.00 92.27          C 
ATOM  1197  C  ARG A 279      46.196  78.794  47.150  1.00 92.50          C 
ATOM  1198  O  ARG A 279      46.908  79.266  48.030  1.00 95.34          O 
ATOM  1199  CB  ARG A 279      44.466  80.461  46.456  1.00 95.42          C 
ATOM  1200  CG  ARG A 279      44.767  81.512  47.520  1.00103.56          C 
ATOM  1201  CD  ARG A 279      45.715  82.591  46.977  1.00105.80          C 
ATOM  1202  NE  ARG A 279      46.148  83.539  48.002  1.00108.82          N 
ATOM  1203  CZ  ARG A 279      46.909  83.224  49.047  1.00110.60          C 
ATOM  1204  NH1 ARG A 279      47.333  81.977  49.220  1.00107.24          N 
ATOM  1205  NH2 ARG A 279      47.248  84.159  49.926  1.00111.51          N 
ATOM  1206  N  GLN A 280      45.833  77.517  47.131  1.00 90.70          N 
ATOM  1207  CA  GLN A 280      46.228  76.601  48.192  1.00 88.00          C 
ATOM  1208  C  GLN A 280      47.267  75.558  47.801  1.00 89.00          C 
ATOM  1209  O  GLN A 280      47.410  74.538  48.481  1.00 88.93          O 
ATOM  1210  CB  GLN A 280      44.994  75.888  48.748  1.00 90.47          C 
ATOM  1211  CG  GLN A 280      44.522  76.399  50.101  1.00 92.60          C 
ATOM  1212  CD  GLN A 280      43.074  76.857  50.085  1.00 92.29          C 
ATOM  1213  OE1 GLN A 280      42.198  76.176  49.545  1.00 86.00          O 
ATOM  1214  NE2 GLN A 280      42.814  78.013  50.691  1.00 89.67          N 
ATOM  1215  N  THR A 281      47.995  75.793  46.717  1.00 87.25          N 
ATOM  1216  CA  THR A 281      49.009  74.829  46.315  1.00 89.08          C 
ATOM  1217  C  THR A 281      50.291  75.455  45.813  1.00 91.08          C 
ATOM  1218  O  THR A 281      50.471  76.674  45.837  1.00 93.15          O 
ATOM  1219  CB  THR A 281      48.514  73.885  45.212  1.00 90.34          C 
ATOM  1220  OG1 THR A 281      48.229  74.643  44.030  1.00 85.03          O 
ATOM  1221  CG2 THR A 281      47.274  73.129  45.671  1.00 89.43          C 
ATOM  1222  N  THR A 282      51.176  74.587  45.346  1.00 92.96          N 
ATOM  1223  CA  THR A 282      52.470  74.978  44.825  1.00 96.36          C 
ATOM  1224  C  THR A 282      52.481  74.772  43.325  1.00 95.66          C 
ATOM  1225  O  THR A 282      51.950  73.777  42.835  1.00 98.55          O 
ATOM  1226  CB  THR A 282      53.577  74.113  45.445  1.00100.47          C 
ATOM  1227  OG1 THR A 282      53.732  74.463  46.827  1.00 97.17          O 
ATOM  1228  CG2 THR A 282      54.895  74.303  44.695  1.00104.75          C 
ATOM  1229  N  ALA A 283      53.085  75.709  42.602  1.00 93.97          N 
ATOM  1230  CA  ALA A 283      53.169  75.615  41.151  1.00 89.86          C 
ATOM  1231  C  ALA A 283      53.448  74.168  40.774  1.00 86.51          C 
ATOM  1232  O  ALA A 283      52.820  73.620  39.873  1.00 85.79          O 
ATOM  1233  CB  ALA A 283      54.279  76.514  40.633  1.00 92.92          C 
ATOM  1234  N  SER A 284      54.387  73.553  41.485  1.00 85.26          N 
ATOM  1235  CA  SER A 284      54.752  72.163  41.248  1.00 83.95          C 
ATOM  1236  C  SER A 284      53.531  71.256  41.387  1.00 81.76          C 
ATOM  1237  O  SER A 284      53.181  70.519  40.460  1.00 79.45          O 
ATOM  1238  CB  SER A 284      55.835  71.730  42.246  1.00 85.34          C 
ATOM  1239  OG  SER A 284      56.050  70.327  42.211  1.00 86.54          O 
ATOM  1240  N  GLU A 285      52.886  71.327  42.550  1.00 81.01          N 
ATOM  1241  CA  GLU A 285      51.699  70.521  42.846  1.00 80.64          C 
ATOM  1242  C  GLU A 285      50.544  70.807  41.887  1.00 79.06          C 
ATOM  1243  O  GLU A 285      49.812  69.894  41.506  1.00 75.86          O 
ATOM  1244  CB  GLU A 285      51.233  70.778  44.285  1.00 79.25          C 
ATOM  1245  CG  GLU A 285      52.275  70.481  45.337  1.00 83.33          C 
ATOM  1246  CD  GLU A 285      51.812  70.849  46.727  1.00 90.60          C 
ATOM  1247  OE1 GLU A 285      51.472  72.028  46.951  1.00 90.57          O 
ATOM  1248  OE2 GLU A 285      51.790  69.959  47.603  1.00 96.87          O 
HETATM 1249  N  MSE A 286      50.385  72.074  41.510  1.00 76.24          N 
HETATM 1250  CA  MSE A 286      49.321  72.487  40.601  1.00 81.71          C 
HETATM 1251  C  MSE A 286      49.572  71.913  39.207  1.00 80.41          C 
HETATM 1252  O  MSE A 286      48.681  71.314  38.601  1.00 80.25          O 
HETATM 1253  CB  MSE A 286      49.253  74.018  40.545  1.00 85.21          C 
HETATM 1254  CG  MSE A 286      48.085  74.588  39.752  1.00 90.20          C 
HETATM 1255 SE  MSE A 286      46.349  74.081  40.444  1.00 99.05          SE 
HETATM 1256  CE  MSE A 286      45.673  73.195  38.865  1.00 94.63          C 
ATOM  1257  N  LYS A 287      50.790  72.095  38.705  1.00 80.42          N 
ATOM  1258  CA  LYS A 287      51.160  71.573  37.392  1.00 82.60          C 
ATOM  1259  C  LYS A 287      51.098  70.044  37.404  1.00 78.75          C 
ATOM  1260  O  LYS A 287      50.995  69.409  36.362  1.00 76.65          O 
ATOM  1261  CB  LYS A 287      52.574  72.036  37.011  1.00 84.85          C 
ATOM  1262  CG  LYS A 287      52.708  73.548  36.868  1.00 90.87          C 
ATOM  1263  CD  LYS A 287      51.715  74.100  35.845  1.00 93.05          C 
ATOM  1264  CE  LYS A 287      51.523  75.608  36.008  1.00 95.71          C 
ATOM  1265  NZ  LYS A 287      50.973  75.977  37.351  1.00 84.19          N 
ATOM  1266  N  ALA A 288      51.165  69.457  38.592  1.00 76.90          N 
ATOM  1267  CA  ALA A 288      51.098  68.013  38.711  1.00 77.48          C 
ATOM  1268  C  ALA A 288      49.648  67.628  38.471  1.00 79.32          C 
ATOM  1269  O  ALA A 288      49.352  66.682  37.727  1.00 78.81          O 
ATOM  1270  CB  ALA A 288      51.540  67.579  40.100  1.00 73.79          C 
ATOM  1271  N  LEU A 289      48.749  68.376  39.111  1.00 75.24          N 
ATOM  1272  CA  LEU A 289      47.315  68.147  38.979  1.00 73.33          C 
ATOM  1273  C  LEU A 289      46.895  68.490  37.563  1.00 73.76          C 
ATOM  1274  O  LEU A 289      46.208  67.709  36.911  1.00 71.54          O 
ATOM  1275  CB  LEU A 289      46.522  69.021  39.957  1.00 65.57          C 
ATOM  1276  CG  LEU A 289      44.998  68.940  39.797  1.00 58.96          C 
ATOM  1277  CD1 LEU A 289      44.538  67.515  39.986  1.00 55.93          C 
ATOM  1278  CD2 LEU A 289      44.320  69.841  40.798  1.00 62.48          C 
ATOM  1279  N  THR A 290      47.303  69.669  37.099  1.00 70.71          N 
ATOM  1280  CA  THR A 290      46.968  70.098  35.751  1.00 74.24          C 
ATOM  1281  C  THR A 290      47.357  68.986  34.793  1.00 76.45          C 
ATOM  1282  O  THR A 290      46.596  68.632  33.896  1.00 75.60          O 
ATOM  1283  CB  THR A 290      47.713  71.383  35.373  1.00 73.95          C 
ATOM  1284  OG1 THR A 290      47.258  72.455  36.210  1.00 74.40          O 
ATOM  1285  CG2 THR A 290      47.461  71.744  33.901  1.00 72.23          C 
ATOM  1286  N  ALA A 291      48.542  68.426  35.018  1.00 80.94          N 
ATOM  1287  CA  ALA A 291      49.079  67.341  34.202  1.00 80.54          C 
ATOM  1288  C  ALA A 291      48.048  66.247  33.966  1.00 79.24          C 
ATOM  1289  O  ALA A 291      47.868  65.793  32.843  1.00 80.29          O 
ATOM  1290  CB  ALA A 291      50.309  66.753  34.871  1.00 80.87          C 
ATOM  1291  N  LYS A 292      47.376  65.828  35.032  1.00 83.58          N 
ATOM  1292  CA  LYS A 292      46.361  64.780  34.950  1.00 84.28          C 
ATOM  1293  C  LYS A 292      45.021  65.291  34.400  1.00 84.97          C 
ATOM  1294  O  LYS A 292      44.149  64.498  34.029  1.00 82.37          O 
ATOM  1295  CB  LYS A 292      46.142  64.172  36.333  1.00 88.88          C 
ATOM  1296  CG  LYS A 292      47.398  63.611  36.976  1.00 91.30          C 
ATOM  1297  CD  LYS A 292      47.129  63.166  38.407  1.00 89.17          C 
ATOM  1298  CE  LYS A 292      48.318  62.417  38.986  1.00 92.47          C 
ATOM  1299  NZ  LYS A 292      49.557  63.232  38.958  1.00 93.07          N 
ATOM  1300  N  ALA A 293      44.864  66.612  34.346  1.00 82.37          N 
ATOM  1301  CA  ALA A 293      43.629  67.216  33.853  1.00 83.56          C 
ATOM  1302  C  ALA A 293      43.509  67.150  32.337  1.00 81.38          C 
ATOM  1303  O  ALA A 293      44.239  67.840  31.627  1.00 84.64          O 
ATOM  1304  CB  ALA A 293      43.531  68.676  34.316  1.00 78.70          C 
ATOM  1305  N  ASN A 294      42.594  66.313  31.850  1.00 74.67          N 
ATOM  1306  CA  ASN A 294      42.353  66.179  30.418  1.00 68.18          C 
ATOM  1307  C  ASN A 294      40.863  66.163  30.109  1.00 60.43          C 
ATOM  1308  O  ASN A 294      40.165  65.198  30.417  1.00 63.89          O 
ATOM  1309  CB  ASN A 294      42.992  64.906  29.863  1.00 73.61          C 
ATOM  1310  CG  ASN A 294      44.470  65.081  29.561  1.00 89.79          C 
ATOM  1311  OD1 ASN A 294      44.903  66.144  29.100  1.00 86.30          O 
ATOM  1312  ND2 ASN A 294      45.253  64.031  29.803  1.00 95.34          N 
ATOM  1313  N  PRO A 295      40.357  67.224  29.466  1.00 52.60          N 
ATOM  1314  CA  PRO A 295      41.093  68.412  29.019  1.00 50.44          C 
ATOM  1315  C  PRO A 295      41.398  69.459  30.086  1.00 53.93          C 
ATOM  1316  O  PRO A 295      40.674  69.605  31.073  1.00 58.40          O 
ATOM  1317  CB  PRO A 295      40.175  69.000  27.957  1.00 53.86          C 
ATOM  1318  CG  PRO A 295      38.805  68.737  28.551  1.00 54.79          C 
ATOM  1319  CD  PRO A 295      38.952  67.285  29.021  1.00 48.27          C 
ATOM  1320  N  ASP A 296      42.470  70.204  29.849  1.00 56.82          N 
ATOM  1321  CA  ASP A 296      42.897  71.288  30.714  1.00 49.98          C 
ATOM  1322  C  ASP A 296      42.021  72.475  30.310  1.00 50.45          C 
ATOM  1323  O  ASP A 296      42.408  73.295  29.478  1.00 60.33          O 
ATOM  1324  CB  ASP A 296      44.367  71.583  30.434  1.00 54.32          C 
ATOM  1325  CG  ASP A 296      44.868  72.836  31.131  1.00 61.54          C 
ATOM  1326  OD1 ASP A 296      44.069  73.550  31.781  1.00 63.54          O 
ATOM  1327  OD2 ASP A 296      46.082  73.103  31.013  1.00 66.15          O 
ATOM  1328  N  LEU A 297      40.833  72.552  30.895  1.00 48.40          N 
ATOM  1329  CA  LEU A 297      39.879  73.608  30.592  1.00 49.23          C 
ATOM  1330  C  LEU A 297      40.361  75.012  30.917  1.00 54.39          C 
ATOM  1331  O  LEU A 297      40.078  75.956  30.161  1.00 55.56          O 
ATOM  1332  CB  LEU A 297      38.554  73.334  31.307  1.00 42.92          C 
ATOM  1333  CG  LEU A 297      37.877  72.039  30.842  1.00 52.04          C 
ATOM  1334  CD1 LEU A 297      36.721  71.717  31.762  1.00 51.89          C 
ATOM  1335  CD2 LEU A 297      37.407  72.174  29.380  1.00 51.33          C 
ATOM  1336  N  PHE A 298      41.090  75.166  32.021  1.00 52.13          N 
ATOM  1337  CA  PHE A 298      41.586  76.491  32.370  1.00 52.85          C 
ATOM  1338  C  PHE A 298      42.540  76.981  31.268  1.00 49.49          C 
ATOM  1339  O  PHE A 298      42.464  78.125  30.824  1.00 48.75          O 
ATOM  1340  CB  PHE A 298      42.324  76.472  33.709  1.00 50.60          C 
ATOM  1341  CG  PHE A 298      42.700  77.838  34.198  1.00 56.15          C 
ATOM  1342  CD1 PHE A 298      41.767  78.636  34.861  1.00 55.12          C 
ATOM  1343  CD2 PHE A 298      43.965  78.356  33.944  1.00 56.13          C 
ATOM  1344  CE1 PHE A 298      42.086  79.932  35.264  1.00 59.91          C 
ATOM  1345  CE2 PHE A 298      44.297  79.661  34.342  1.00 61.92          C 
ATOM  1346  CZ  PHE A 298      43.352  80.449  35.004  1.00 57.31          C 
ATOM  1347  N  GLY A 299      43.426  76.098  30.830  1.00 52.78          N 
ATOM  1348  CA  GLY A 299      44.375  76.443  29.785  1.00 57.91          C 
ATOM  1349  C  GLY A 299      43.694  76.841  28.487  1.00 63.11          C 
ATOM  1350  O  GLY A 299      44.088  77.832  27.864  1.00 65.24          O 
ATOM  1351  N  LYS A 300      42.683  76.080  28.072  1.00 61.34          N 
ATOM  1352  CA  LYS A 300      41.957  76.395  26.843  1.00 62.88          C 
ATOM  1353  C  LYS A 300      41.435  77.827  26.873  1.00 61.49          C 
ATOM  1354  O  LYS A 300      41.646  78.595  25.932  1.00 65.38          O 
ATOM  1355  CB  LYS A 300      40.760  75.450  26.643  1.00 67.03          C 
ATOM  1356  CG  LYS A 300      41.067  74.143  25.925  1.00 74.30          C 
ATOM  1357  CD  LYS A 300      39.791  73.338  25.678  1.00 79.19          C 
ATOM  1358  CE  LYS A 300      39.974  72.280  24.578  1.00 82.40          C 
ATOM  1359  NZ  LYS A 300      41.044  71.279  24.872  1.00 77.94          N 
ATOM  1360  N  ILE A 301      40.738  78.163  27.955  1.00 61.05          N 
ATOM  1361  CA  ILE A 301      40.149  79.484  28.142  1.00 57.26          C 
ATOM  1362  C  ILE A 301      41.229  80.545  28.059  1.00 57.59          C 
ATOM  1363  O  ILE A 301      41.010  81.639  27.530  1.00 51.16          O 
ATOM  1364  CB  ILE A 301      39.429  79.569  29.520  1.00 57.69          C 
ATOM  1365  CG1 ILE A 301      38.194  78.661  29.509  1.00 52.31          C 
ATOM  1366  CG2 ILE A 301      39.058  81.028  29.858  1.00 45.29          C 
ATOM  1367  CD1 ILE A 301      37.538  78.513  30.890  1.00 54.65          C 
ATOM  1368  N  SER A 302      42.395  80.194  28.591  1.00 57.83          N 
ATOM  1369  CA  SER A 302      43.564  81.062  28.617  1.00 58.35          C 
ATOM  1370  C  SER A 302      44.065  81.341  27.195  1.00 60.28          C 
ATOM  1371  O  SER A 302      44.387  82.479  26.849  1.00 62.11          O 
ATOM  1372  CB  SER A 302      44.671  80.392  29.433  1.00 56.43          C 
ATOM  1373  OG  SER A 302      45.524  81.354  30.002  1.00 64.01          O 
ATOM  1374  N  SER A 303      44.138  80.299  26.375  1.00 58.65          N 
ATOM  1375  CA  SER A 303      44.590  80.467  25.003  1.00 66.16          C 
ATOM  1376  C  SER A 303      43.555  81.284  24.246  1.00 68.82          C 
ATOM  1377  O  SER A 303      43.895  82.166  23.464  1.00 70.55          O 
ATOM  1378  CB  SER A 303      44.773  79.107  24.328  1.00 66.32          C 
ATOM  1379  OG  SER A 303      45.753  78.344  25.008  1.00 70.95          O 
ATOM  1380  N  PHE A 304      42.288  80.988  24.501  1.00 64.09          N 
ATOM  1381  CA  PHE A 304      41.194  81.679  23.848  1.00 59.74          C 
ATOM  1382  C  PHE A 304      41.246  83.185  24.108  1.00 64.63          C 
ATOM  1383  O  PHE A 304      41.101  83.981  23.180  1.00 65.45          O 
ATOM  1384  CB  PHE A 304      39.866  81.097  24.340  1.00 54.11          C 
ATOM  1385  CG  PHE A 304      38.651  81.832  23.845  1.00 56.54          C 
ATOM  1386  CD1 PHE A 304      37.998  81.427  22.680  1.00 53.39          C 
ATOM  1387  CD2 PHE A 304      38.145  82.921  24.555  1.00 50.11          C 
ATOM  1388  CE1 PHE A 304      36.849  82.096  22.231  1.00 54.66          C 
ATOM  1389  CE2 PHE A 304      37.000  83.596  24.118  1.00 57.50          C 
ATOM  1390  CZ  PHE A 304      36.347  83.182  22.953  1.00 54.04          C 
ATOM  1391  N  ILE A 305      41.452  83.576  25.365  1.00 65.16          N 
ATOM  1392  CA  ILE A 305      41.501  84.994  25.723  1.00 64.47          C 
ATOM  1393  C  ILE A 305      42.642  85.724  25.024  1.00 65.93          C 
ATOM  1394  O  ILE A 305      42.491  86.864  24.610  1.00 66.41          O 
ATOM  1395  CB  ILE A 305      41.669  85.173  27.239  1.00 67.68          C 
ATOM  1396  CG1 ILE A 305      40.411  84.677  27.952  1.00 66.35          C 
ATOM  1397  CG2 ILE A 305      41.959  86.638  27.573  1.00 60.06          C 
ATOM  1398  CD1 ILE A 305      40.626  84.397  29.404  1.00 62.29          C 
ATOM  1399  N  ARG A 306      43.783  85.053  24.914  1.00 67.96          N 
ATOM  1400  CA  ARG A 306      44.969  85.596  24.267  1.00 68.46          C 
ATOM  1401  C  ARG A 306      44.705  85.681  22.758  1.00 72.72          C 
ATOM  1402  O  ARG A 306      44.958  86.708  22.123  1.00 74.74          O 
ATOM  1403  CB  ARG A 306      46.146  84.664  24.547  1.00 77.27          C 
ATOM  1404  CG  ARG A 306      47.488  85.100  23.987  1.00 85.71          C 
ATOM  1405  CD  ARG A 306      48.539  84.018  24.239  1.00 87.44          C 
ATOM  1406  NE  ARG A 306      48.236  82.789  23.503  1.00 92.61          N 
ATOM  1407  CZ  ARG A 306      47.961  81.611  24.062  1.00 93.03          C 
ATOM  1408  NH1 ARG A 306      47.945  81.470  25.388  1.00 89.49          N 
ATOM  1409  NH2 ARG A 306      47.698  80.567  23.285  1.00 86.43          N 
ATOM  1410  N  LYS A 307      44.167  84.595  22.210  1.00 66.52          N 
ATOM  1411  CA  LYS A 307      43.841  84.477  20.795  1.00 64.61          C 
ATOM  1412  C  LYS A 307      42.935  85.571  20.246  1.00 68.69          C 
ATOM  1413  O  LYS A 307      43.238  86.179  19.207  1.00 66.18          O 
ATOM  1414  CB  LYS A 307      43.159  83.138  20.530  1.00 64.55          C 
ATOM  1415  CG  LYS A 307      43.777  82.320  19.424  1.00 61.61          C 
ATOM  1416  CD  LYS A 307      44.726  81.266  19.976  1.00 58.16          C 
ATOM  1417  CE  LYS A 307      43.982  79.975  20.372  1.00 69.11          C 
ATOM  1418  NZ  LYS A 307      43.303  79.280  19.230  1.00 60.15          N 
ATOM  1419  N  TYR A 308      41.826  85.820  20.941  1.00 67.04          N 
ATOM  1420  CA  TYR A 308      40.845  86.802  20.492  1.00 62.97          C 
ATOM  1421  C  TYR A 308      40.714  88.063  21.323  1.00 61.44          C 
ATOM  1422  O  TYR A 308      39.843  88.887  21.054  1.00 63.55          O 
ATOM  1423  CB  TYR A 308      39.473  86.138  20.385  1.00 64.74          C 
ATOM  1424  CG  TYR A 308      39.502  84.833  19.627  1.00 71.15          C 
ATOM  1425  CD1 TYR A 308      39.811  84.799  18.266  1.00 72.02          C 
ATOM  1426  CD2 TYR A 308      39.267  83.623  20.280  1.00 71.68          C 
ATOM  1427  CE1 TYR A 308      39.891  83.582  17.573  1.00 75.37          C 
ATOM  1428  CE2 TYR A 308      39.346  82.406  19.600  1.00 73.13          C 
ATOM  1429  CZ  TYR A 308      39.660  82.390  18.248  1.00 78.16          C 
ATOM  1430  OH  TYR A 308      39.764  81.183  17.582  1.00 80.35          O 
ATOM  1431  N  ASP A 309      41.570  88.223  22.325  1.00 64.99          N 
ATOM  1432  CA  ASP A 309      41.531  89.409  23.191  1.00 60.67          C 
ATOM  1433  C  ASP A 309      40.166  89.703  23.834  1.00 60.44          C 
ATOM  1434  O  ASP A 309      39.660  90.836  23.772  1.00 54.19          O 
ATOM  1435  CB  ASP A 309      42.014  90.651  22.416  1.00 60.77          C 
ATOM  1436  CG  ASP A 309      42.121  91.896  23.301  1.00 73.20          C 
ATOM  1437  OD1 ASP A 309      42.257  91.742  24.537  1.00 77.08          O 
ATOM  1438  OD2 ASP A 309      42.085  93.029  22.763  1.00 75.30          O 
ATOM  1439  N  ALA A 310      39.562  88.691  24.454  1.00 55.07          N 
ATOM  1440  CA  ALA A 310      38.289  88.911  25.143  1.00 53.06          C 
ATOM  1441  C  ALA A 310      38.601  89.699  26.430  1.00 50.46          C 
ATOM  1442  O  ALA A 310      39.704  89.630  26.958  1.00 46.71          O 
ATOM  1443  CB  ALA A 310      37.640  87.597  25.489  1.00 53.38          C 
ATOM  1444  N  ALA A 311      37.638  90.464  26.918  1.00 52.53          N 
ATOM  1445  CA  ALA A 311      37.856  91.244  28.115  1.00 56.43          C 
ATOM  1446  C  ALA A 311      37.808  90.346  29.342  1.00 60.55          C 
ATOM  1447  O  ALA A 311      38.491  90.608  30.334  1.00 60.58          O 
ATOM  1448  CB  ALA A 311      36.803  92.335  28.222  1.00 50.45          C 
ATOM  1449  N  ASN A 312      37.030  89.269  29.258  1.00 58.98          N 
ATOM  1450  CA  ASN A 312      36.881  88.376  30.393  1.00 52.83          C 
ATOM  1451  C  ASN A 312      36.104  87.109  30.067  1.00 55.65          C 
ATOM  1452  O  ASN A 312      35.304  87.086  29.124  1.00 55.83          O 
ATOM  1453  CB  ASN A 312      36.149  89.134  31.503  1.00 53.98          C 
ATOM  1454  CG  ASN A 312      35.749  88.253  32.645  1.00 48.05          C 
ATOM  1455  OD1 ASN A 312      36.560  87.936  33.511  1.00 51.99          O 
ATOM  1456  ND2 ASN A 312      34.492  87.845  32.660  1.00 44.17          N 
ATOM  1457  N  VAL A 313      36.372  86.053  30.839  1.00 50.49          N 
ATOM  1458  CA  VAL A 313      35.666  84.780  30.714  1.00 47.12          C 
ATOM  1459  C  VAL A 313      35.478  84.311  32.141  1.00 50.27          C 
ATOM  1460  O  VAL A 313      36.442  84.122  32.883  1.00 57.24          O 
ATOM  1461  CB  VAL A 313      36.450  83.683  29.943  1.00 53.89          C 
ATOM  1462  CG1 VAL A 313      35.651  82.353  29.993  1.00 40.67          C 
ATOM  1463  CG2 VAL A 313      36.674  84.100  28.468  1.00 41.74          C 
ATOM  1464  N  SER A 314      34.234  84.123  32.543  1.00 53.85          N 
ATOM  1465  CA  SER A 314      33.993  83.703  33.907  1.00 51.16          C 
ATOM  1466  C  SER A 314      33.091  82.504  34.037  1.00 54.92          C 
ATOM  1467  O  SER A 314      32.289  82.189  33.152  1.00 49.63          O 
ATOM  1468  CB  SER A 314      33.382  84.854  34.705  1.00 51.09          C 
ATOM  1469  OG  SER A 314      34.158  86.023  34.562  1.00 57.27          O 
ATOM  1470  N  LEU A 315      33.238  81.837  35.171  1.00 49.38          N 
ATOM  1471  CA  LEU A 315      32.415  80.700  35.496  1.00 47.44          C 
ATOM  1472  C  LEU A 315      31.562  81.198  36.670  1.00 51.40          C 
ATOM  1473  O  LEU A 315      32.085  81.575  37.721  1.00 51.68          O 
ATOM  1474  CB  LEU A 315      33.298  79.512  35.885  1.00 44.87          C 
ATOM  1475  CG  LEU A 315      32.531  78.280  36.349  1.00 50.96          C 
ATOM  1476  CD1 LEU A 315      31.551  77.819  35.260  1.00 44.89          C 
ATOM  1477  CD2 LEU A 315      33.525  77.205  36.700  1.00 44.84          C 
ATOM  1478  N  ILE A 316      30.248  81.230  36.469  1.00 52.55          N 
ATOM  1479  CA  ILE A 316      29.320  81.710  37.480  1.00 52.47          C 
ATOM  1480  C  ILE A 316      28.516  80.584  38.135  1.00 57.47          C 
ATOM  1481  O  ILE A 316      27.931  79.744  37.447  1.00 58.29          O 
ATOM  1482  CB  ILE A 316      28.342  82.733  36.864  1.00 60.56          C 
ATOM  1483  CG1 ILE A 316      29.123  83.911  36.266  1.00 64.62          C 
ATOM  1484  CG2 ILE A 316      27.362  83.227  37.923  1.00 59.74          C 
ATOM  1485  CD1 ILE A 316      28.259  84.868  35.447  1.00 66.94          C 
ATOM  1486  N  PHE A 317      28.492  80.577  39.468  1.00 57.39          N 
ATOM  1487  CA  PHE A 317      27.767  79.562  40.226  1.00 61.33          C 
ATOM  1488  C  PHE A 317      26.514  80.175  40.829  1.00 67.51          C 
ATOM  1489  O  PHE A 317      26.572  81.213  41.475  1.00 73.18          O 
ATOM  1490  CB  PHE A 317      28.652  78.990  41.339  1.00 54.69          C 
ATOM  1491  CG  PHE A 317      27.974  77.945  42.190  1.00 51.83          C 
ATOM  1492  CD1 PHE A 317      27.535  76.743  41.629  1.00 54.29          C 
ATOM  1493  CD2 PHE A 317      27.820  78.139  43.572  1.00 51.67          C 
ATOM  1494  CE1 PHE A 317      26.957  75.738  42.426  1.00 50.07          C 
ATOM  1495  CE2 PHE A 317      27.242  77.145  44.392  1.00 48.00          C 
ATOM  1496  CZ  PHE A 317      26.812  75.941  43.817  1.00 59.10          C 
ATOM  1497  N  ASP A 318      25.383  79.528  40.602  1.00 68.92          N 
ATOM  1498  CA  ASP A 318      24.113  79.990  41.117  1.00 74.99          C 
ATOM  1499  C  ASP A 318      23.788  79.261  42.417  1.00 82.28          C 
ATOM  1500  O  ASP A 318      23.237  78.136  42.336  1.00 88.14          O 
ATOM  1501  CB  ASP A 318      23.022  79.736  40.079  1.00 83.43          C 
ATOM  1502  CG  ASP A 318      21.629  79.806  40.667  1.00 89.01          C 
ATOM  1503  OD1 ASP A 318      21.375  80.707  41.497  1.00 89.94          O 
ATOM  1504  OD2 ASP A 318      20.783  78.964  40.287  1.00 94.68          O 
ATOM  1505  N  GLN A 345      24.128  86.048  45.273  1.00 96.89          N 
ATOM  1506  CA  GLN A 345      24.094  84.905  44.315  1.00102.30          C 
ATOM  1507  C  GLN A 345      24.685  85.338  42.991  1.00 99.80          C 
ATOM  1508  O  GLN A 345      24.723  86.526  42.679  1.00104.64          O 
ATOM  1509  CB  GLN A 345      22.657  84.419  44.081  1.00106.31          C 
ATOM  1510  CG  GLN A 345      21.734  85.442  43.413  1.00108.76          C 
ATOM  1511  CD  GLN A 345      20.498  84.802  42.788  1.00109.32          C 
ATOM  1512  OE1 GLN A 345      19.588  85.498  42.334  1.00110.54          O 
ATOM  1513  NE2 GLN A 345      20.467  83.473  42.754  1.00105.55          N 
ATOM  1514  N  TYR A 346      25.129  84.366  42.208  1.00 93.64          N 
ATOM  1515  CA  TYR A 346      25.728  84.644  40.910  1.00 88.70          C 
ATOM  1516  C  TYR A 346      27.161  85.178  40.973  1.00 82.95          C 
ATOM  1517  O  TYR A 346      27.561  85.991  40.137  1.00 79.84          O 
ATOM  1518  CB  TYR A 346      24.837  85.610  40.117  1.00 86.89          C 
ATOM  1519  CG  TYR A 346      23.625  84.943  39.504  1.00 89.15          C 
ATOM  1520  CD1 TYR A 346      22.416  85.622  39.388  1.00 88.19          C 
ATOM  1521  CD2 TYR A 346      23.696  83.633  39.017  1.00 89.70          C 
ATOM  1522  CE1 TYR A 346      21.306  85.014  38.802  1.00 89.36          C 
ATOM  1523  CE2 TYR A 346      22.595  83.020  38.428  1.00 88.41          C 
ATOM  1524  CZ  TYR A 346      21.405  83.716  38.324  1.00 89.88          C 
ATOM  1525  OH  TYR A 346      20.316  83.123  37.728  1.00 92.19          O 
ATOM  1526  N  PRO A 347      27.956  84.726  41.961  1.00 78.63          N 
ATOM  1527  CA  PRO A 347      29.342  85.208  42.052  1.00 77.11          C 
ATOM  1528  C  PRO A 347      30.191  84.543  40.975  1.00 70.73          C 
ATOM  1529  O  PRO A 347      29.718  83.653  40.266  1.00 71.98          O 
ATOM  1530  CB  PRO A 347      29.771  84.757  43.447  1.00 81.91          C 
ATOM  1531  CG  PRO A 347      29.011  83.445  43.614  1.00 76.00          C 
ATOM  1532  CD  PRO A 347      27.637  83.827  43.089  1.00 77.89          C 
ATOM  1533  N  ALA A 348      31.441  84.970  40.849  1.00 63.09          N 
ATOM  1534  CA  ALA A 348      32.337  84.359  39.877  1.00 58.82          C 
ATOM  1535  C  ALA A 348      33.384  83.528  40.614  1.00 54.37          C 
ATOM  1536  O  ALA A 348      34.236  84.065  41.305  1.00 60.06          O 
ATOM  1537  CB  ALA A 348      33.000  85.404  39.046  1.00 50.17          C 
ATOM  1538  N  VAL A 349      33.296  82.214  40.459  1.00 55.75          N 
ATOM  1539  CA  VAL A 349      34.214  81.281  41.101  1.00 55.59          C 
ATOM  1540  C  VAL A 349      35.515  81.120  40.310  1.00 56.83          C 
ATOM  1541  O  VAL A 349      36.513  80.626  40.845  1.00 49.65          O 
ATOM  1542  CB  VAL A 349      33.529  79.893  41.300  1.00 62.39          C 
ATOM  1543  CG1 VAL A 349      32.302  80.060  42.203  1.00 65.43          C 
ATOM  1544  CG2 VAL A 349      33.119  79.281  39.945  1.00 53.22          C 
ATOM  1545  N  VAL A 350      35.479  81.496  39.028  1.00 53.10          N 
ATOM  1546  CA  VAL A 350      36.657  81.479  38.155  1.00 49.17          C 
ATOM  1547  C  VAL A 350      36.550  82.734  37.303  1.00 51.30          C 
ATOM  1548  O  VAL A 350      35.453  83.119  36.870  1.00 53.37          O 
ATOM  1549  CB  VAL A 350      36.724  80.248  37.220  1.00 52.98          C 
ATOM  1550  CG1 VAL A 350      37.996  80.314  36.359  1.00 44.37          C 
ATOM  1551  CG2 VAL A 350      36.743  78.966  38.039  1.00 44.91          C 
ATOM  1552  N  SER A 351      37.684  83.389  37.078  1.00 48.57          N 
ATOM  1553  CA  SER A 351      37.689  84.627  36.320  1.00 48.00          C 
ATOM  1554  C  SER A 351      39.027  84.846  35.651  1.00 53.02          C 
ATOM  1555  O  SER A 351      40.078  84.739  36.290  1.00 48.79          O 
ATOM  1556  CB  SER A 351      37.362  85.794  37.253  1.00 46.19          C 
ATOM  1557  OG  SER A 351      37.136  86.999  36.540  1.00 57.90          O 
ATOM  1558  N  LEU A 352      38.981  85.131  34.350  1.00 54.30          N 
ATOM  1559  CA  LEU A 352      40.200  85.370  33.574  1.00 59.52          C 
ATOM  1560  C  LEU A 352      40.052  86.589  32.672  1.00 57.62          C 
ATOM  1561  O  LEU A 352      38.970  86.862  32.181  1.00 60.55          O 
ATOM  1562  CB  LEU A 352      40.539  84.145  32.727  1.00 56.25          C 
ATOM  1563  CG  LEU A 352      41.181  82.988  33.481  1.00 66.48          C 
ATOM  1564  CD1 LEU A 352      41.560  81.882  32.523  1.00 54.51          C 
ATOM  1565  CD2 LEU A 352      42.438  83.520  34.212  1.00 74.82          C 
ATOM  1566  N  PRO A 353      41.132  87.361  32.485  1.00 67.25          N 
ATOM  1567  CA  PRO A 353      42.449  87.117  33.094  1.00 72.14          C 
ATOM  1568  C  PRO A 353      42.459  87.649  34.522  1.00 70.62          C 
ATOM  1569  O  PRO A 353      42.870  86.966  35.448  1.00 80.96          O 
ATOM  1570  CB  PRO A 353      43.417  87.904  32.197  1.00 69.09          C 
ATOM  1571  CG  PRO A 353      42.560  88.351  30.989  1.00 73.93          C 
ATOM  1572  CD  PRO A 353      41.194  88.519  31.579  1.00 69.42          C 
ATOM  1573  N  SER A 354      42.000  88.881  34.689  1.00 76.95          N 
ATOM  1574  CA  SER A 354      41.963  89.498  36.003  1.00 86.02          C 
ATOM  1575  C  SER A 354      40.747  89.024  36.795  1.00 87.84          C 
ATOM  1576  O  SER A 354      40.136  88.008  36.457  1.00 89.02          O 
ATOM  1577  CB  SER A 354      41.952  91.023  35.865  1.00 87.20          C 
ATOM  1578  OG  SER A 354      43.168  91.483  35.292  1.00 93.99          O 
ATOM  1579  N  ASP A 355      40.406  89.767  37.844  1.00 85.43          N 
ATOM  1580  CA  ASP A 355      39.275  89.433  38.698  1.00 84.93          C 
ATOM  1581  C  ASP A 355      37.951  89.873  38.092  1.00 80.84          C 
ATOM  1582  O  ASP A 355      37.907  90.670  37.155  1.00 78.68          O 
ATOM  1583  CB  ASP A 355      39.445  90.082  40.076  1.00 90.88          C 
ATOM  1584  CG  ASP A 355      40.724  89.645  40.774  1.00 98.99          C 
ATOM  1585  OD1 ASP A 355      40.835  88.444  41.099  1.00103.55          O 
ATOM  1586  OD2 ASP A 355      41.620  90.496  40.992  1.00101.28          O 
ATOM  1587  N  ARG A 356      36.874  89.335  38.651  1.00 75.36          N 
ATOM  1588  CA  ARG A 356      35.519  89.623  38.214  1.00 71.39          C 
ATOM  1589  C  ARG A 356      35.336  91.041  37.690  1.00 68.71          C 
ATOM  1590  O  ARG A 356      35.584  92.003  38.400  1.00 76.49          O 
ATOM  1591  CB  ARG A 356      34.568  89.359  39.378  1.00 70.68          C 
ATOM  1592  CG  ARG A 356      33.152  89.875  39.213  1.00 72.98          C 
ATOM  1593  CD  ARG A 356      32.266  89.279  40.302  1.00 76.53          C 
ATOM  1594  NE  ARG A 356      31.102  90.111  40.576  1.00 83.25          N 
ATOM  1595  CZ  ARG A 356      31.136  91.229  41.292  1.00 80.08          C 
ATOM  1596  NH1 ARG A 356      32.281  91.647  41.820  1.00 83.44          N 
ATOM  1597  NH2 ARG A 356      30.030  91.940  41.462  1.00 79.87          N 
ATOM  1598  N  PRO A 357      34.907  91.185  36.424  1.00 68.35          N 
ATOM  1599  CA  PRO A 357      34.695  92.517  35.834  1.00 63.44          C 
ATOM  1600  C  PRO A 357      33.475  93.245  36.421  1.00 62.13          C 
ATOM  1601  O  PRO A 357      32.351  93.117  35.920  1.00 61.93          O 
ATOM  1602  CB  PRO A 357      34.551  92.212  34.336  1.00 58.34          C 
ATOM  1603  CG  PRO A 357      33.982  90.838  34.317  1.00 62.96          C 
ATOM  1604  CD  PRO A 357      34.760  90.127  35.405  1.00 56.68          C 
ATOM  1605  N  VAL A 358      33.711  94.022  37.478  1.00 62.55          N 
ATOM  1606  CA  VAL A 358      32.651  94.761  38.170  1.00 57.07          C 
ATOM  1607  C  VAL A 358      31.638  95.527  37.322  1.00 56.90          C 
ATOM  1608  O  VAL A 358      30.433  95.338  37.491  1.00 60.00          O 
ATOM  1609  CB  VAL A 358      33.245  95.759  39.194  1.00 59.97          C 
ATOM  1610  CG1 VAL A 358      32.116  96.527  39.913  1.00 47.02          C 
ATOM  1611  CG2 VAL A 358      34.086  95.005  40.205  1.00 59.79          C 
HETATM 1612  N  MSE A 359      32.121  96.392  36.427  1.00 55.08          N 
HETATM 1613  CA  MSE A 359      31.257  97.220  35.581  0.50 39.84          C 
HETATM 1614  C  MSE A 359      30.378  96.414  34.636  1.00 46.81          C 
HETATM 1615  O  MSE A 359      29.289  96.872  34.242  0.50 35.66          O 
HETATM 1616  CB  MSE A 359      32.103  98.215  34.772  0.50 42.31          C 
HETATM 1617  CG  MSE A 359      32.997  99.147  35.607  0.50 34.58          C 
HETATM 1618 SE  MSE A 359      32.038 100.047  37.018  0.50 42.03          SE 
HETATM 1619  CE  MSE A 359      33.298  99.721  38.437  0.50 46.74          C 
ATOM  1620  N  HIS A 360      30.840  95.210  34.277  1.00 48.07          N 
ATOM  1621  CA  HIS A 360      30.088  94.332  33.382  1.00 51.49          C 
ATOM  1622  C  HIS A 360      29.051  93.419  34.048  1.00 55.86          C 
ATOM  1623  O  HIS A 360      28.166  92.909  33.355  1.00 57.75          O 
ATOM  1624  CB  HIS A 360      31.028  93.441  32.569  1.00 52.94          C 
ATOM  1625  CG  HIS A 360      31.733  94.139  31.442  1.00 54.76          C 
ATOM  1626  ND1 HIS A 360      31.095  94.501  30.274  1.00 51.98          N 
ATOM  1627  CD2 HIS A 360      33.036  94.480  31.280  1.00 51.62          C 
ATOM  1628  CE1 HIS A 360      31.975  95.032  29.441  1.00 54.13          C 
ATOM  1629  NE2 HIS A 360      33.159  95.031  30.025  1.00 47.87          N 
ATOM  1630  N  TRP A 361      29.120  93.211  35.364  0.50 52.06          N 
ATOM  1631  CA  TRP A 361      28.160  92.292  35.991  0.50 52.75          C 
ATOM  1632  C  TRP A 361      26.693  92.647  35.812  0.50 52.65          C 
ATOM  1633  O  TRP A 361      25.863  91.769  35.596  0.50 50.14          O 
ATOM  1634  CB  TRP A 361      28.458  92.085  37.477  0.50 50.41          C 
ATOM  1635  CG  TRP A 361      28.543  90.611  37.826  0.50 54.47          C 
ATOM  1636  CD1 TRP A 361      27.874  89.959  38.825  0.50 50.14          C 
ATOM  1637  CD2 TRP A 361      29.340  89.614  37.164  0.50 49.65          C 
ATOM  1638  NE1 TRP A 361      28.204  88.626  38.827  0.50 46.40          N 
ATOM  1639  CE2 TRP A 361      29.100  88.384  37.819  0.50 48.85          C 
ATOM  1640  CE3 TRP A 361      30.235  89.642  36.082  0.50 48.17          C 
ATOM  1641  CZ2 TRP A 361      29.724  87.186  37.429  0.50 42.31          C 
ATOM  1642  CZ3 TRP A 361      30.857  88.448  35.694  0.50 49.77          C 
ATOM  1643  CH2 TRP A 361      30.596  87.238  36.370  0.50 42.18          C 
ATOM  1644  N  PRO A 362      26.342  93.933  35.931  1.00 59.99          N 
ATOM  1645  CA  PRO A 362      24.929  94.285  35.746  1.00 60.62          C 
ATOM  1646  C  PRO A 362      24.399  93.724  34.422  1.00 63.25          C 
ATOM  1647  O  PRO A 362      23.313  93.144  34.385  1.00 65.94          O 
ATOM  1648  CB  PRO A 362      24.956  95.803  35.783  1.00 58.58          C 
ATOM  1649  CG  PRO A 362      26.000  96.058  36.837  1.00 61.84          C 
ATOM  1650  CD  PRO A 362      27.103  95.076  36.471  1.00 59.35          C 
ATOM  1651  N  ASN A 363      25.160  93.889  33.339  1.00 63.41          N 
ATOM  1652  CA  ASN A 363      24.738  93.352  32.042  1.00 66.29          C 
ATOM  1653  C  ASN A 363      24.649  91.827  32.087  1.00 68.32          C 
ATOM  1654  O  ASN A 363      23.672  91.234  31.628  1.00 66.61          O 
ATOM  1655  CB  ASN A 363      25.704  93.768  30.928  1.00 61.29          C 
ATOM  1656  CG  ASN A 363      25.283  95.051  30.260  1.00 60.65          C 
ATOM  1657  OD1 ASN A 363      24.131  95.457  30.376  1.00 64.16          O 
ATOM  1658  ND2 ASN A 363      26.201  95.693  29.549  1.00 59.93          N 
ATOM  1659  N  VAL A 364      25.675  91.197  32.646  1.00 68.45          N 
ATOM  1660  CA  VAL A 364      25.701  89.754  32.758  1.00 70.57          C 
ATOM  1661  C  VAL A 364      24.498  89.221  33.529  1.00 74.15          C 
ATOM  1662  O  VAL A 364      23.842  88.277  33.077  1.00 74.56          O 
ATOM  1663  CB  VAL A 364      26.979  89.272  33.457  1.00 68.82          C 
ATOM  1664  CG1 VAL A 364      26.863  87.784  33.775  1.00 67.30          C 
ATOM  1665  CG2 VAL A 364      28.184  89.530  32.566  1.00 62.40          C 
ATOM  1666  N  ILE A 365      24.210  89.816  34.688  1.00 71.98          N 
ATOM  1667  CA  ILE A 365      23.082  89.360  35.499  1.00 71.76          C 
ATOM  1668  C  ILE A 365      21.767  89.563  34.764  1.00 69.64          C 
ATOM  1669  O  ILE A 365      20.938  88.655  34.719  1.00 72.87          O 
ATOM  1670  CB  ILE A 365      23.023  90.083  36.876  1.00 74.77          C 
ATOM  1671  CG1 ILE A 365      24.175  89.590  37.763  1.00 79.47          C 
ATOM  1672  CG2 ILE A 365      21.663  89.833  37.553  1.00 67.39          C 
ATOM  1673  CD1 ILE A 365      24.308  90.310  39.103  1.00 78.87          C 
HETATM 1674  N  MSE A 366      21.577  90.751  34.194  1.00 64.18          N 
HETATM 1675  CA  MSE A 366      20.362  91.063  33.446  1.00 66.33          C 
HETATM 1676  C  MSE A 366      20.137  90.017  32.359  1.00 66.49          C 
HETATM 1677  O  MSE A 366      19.031  89.498  32.206  1.00 71.92          O 
HETATM 1678  CB  MSE A 366      20.471  92.449  32.800  1.00 70.54          C 
HETATM 1679  CG  MSE A 366      19.425  92.727  31.722  1.00 76.96          C 
HETATM 1680 SE  MSE A 366      19.768  94.365  30.735  1.00 91.49          SE 
HETATM 1681  CE  MSE A 366      21.273  93.759  29.671  1.00 80.44          C 
ATOM  1682  N  ILE A 367      21.190  89.703  31.612  1.00 63.07          N 
ATOM  1683  CA  ILE A 367      21.089  88.717  30.541  1.00 63.95          C 
ATOM  1684  C  ILE A 367      20.678  87.332  31.059  1.00 65.80          C 
ATOM  1685  O  ILE A 367      19.808  86.684  30.479  1.00 72.42          O 
ATOM  1686  CB  ILE A 367      22.421  88.587  29.768  1.00 58.44          C 
ATOM  1687  CG1 ILE A 367      22.757  89.901  29.064  1.00 54.69          C 
ATOM  1688  CG2 ILE A 367      22.320  87.473  28.744  1.00 59.55          C 
ATOM  1689  CD1 ILE A 367      24.215  89.948  28.535  1.00 54.43          C 
HETATM 1690  N  MSE A 368      21.290  86.871  32.144  1.00 65.42          N 
HETATM 1691  CA  MSE A 368      20.933  85.557  32.676  1.00 66.98          C 
HETATM 1692  C  MSE A 368      19.485  85.509  33.152  1.00 66.97          C 
HETATM 1693  O  MSE A 368      18.844  84.465  33.094  1.00 69.79          O 
HETATM 1694  CB  MSE A 368      21.862  85.155  33.821  1.00 62.68          C 
HETATM 1695  CG  MSE A 368      23.317  85.016  33.422  1.00 66.87          C 
HETATM 1696 SE  MSE A 368      24.360  84.270  34.863  1.00 67.66          SE 
HETATM 1697  CE  MSE A 368      24.033  85.638  36.177  1.00 70.18          C 
ATOM  1698  N  THR A 369      18.971  86.638  33.622  1.00 68.92          N 
ATOM  1699  CA  THR A 369      17.590  86.702  34.085  1.00 72.16          C 
ATOM  1700  C  THR A 369      16.633  86.632  32.900  1.00 73.83          C 
ATOM  1701  O  THR A 369      15.675  85.863  32.914  1.00 75.56          O 
ATOM  1702  CB  THR A 369      17.315  88.014  34.871  1.00 74.82          C 
ATOM  1703  OG1 THR A 369      18.004  87.982  36.127  1.00 68.10          O 
ATOM  1704  CG2 THR A 369      15.831  88.182  35.122  1.00 68.35          C 
ATOM  1705  N  ASP A 370      16.904  87.426  31.868  1.00 73.85          N 
ATOM  1706  CA  ASP A 370      16.047  87.449  30.690  1.00 77.27          C 
ATOM  1707  C  ASP A 370      16.118  86.204  29.813  1.00 75.53          C 
ATOM  1708  O  ASP A 370      15.106  85.797  29.239  1.00 78.66          O 
ATOM  1709  CB  ASP A 370      16.338  88.694  29.847  1.00 82.89          C 
ATOM  1710  CG  ASP A 370      15.763  89.961  30.465  1.00 95.20          C 
ATOM  1711  OD1 ASP A 370      14.518  90.037  30.596  1.00 98.51          O 
ATOM  1712  OD2 ASP A 370      16.545  90.875  30.823  1.00 98.47          O 
ATOM  1713  N  ARG A 371      17.295  85.594  29.698  1.00 71.66          N 
ATOM  1714  CA  ARG A 371      17.424  84.395  28.870  1.00 66.50          C 
ATOM  1715  C  ARG A 371      17.457  83.117  29.694  1.00 65.44          C 
ATOM  1716  O  ARG A 371      17.844  82.068  29.198  1.00 68.32          O 
ATOM  1717  CB  ARG A 371      18.672  84.474  27.994  1.00 61.70          C 
ATOM  1718  CG  ARG A 371      18.682  85.680  27.068  1.00 70.51          C 
ATOM  1719  CD  ARG A 371      17.482  85.673  26.110  1.00 72.72          C 
ATOM  1720  NE  ARG A 371      17.581  84.614  25.103  1.00 71.08          N 
ATOM  1721  CZ  ARG A 371      18.456  84.614  24.099  1.00 68.44          C 
ATOM  1722  NH1 ARG A 371      19.313  85.620  23.955  1.00 67.70          N 
ATOM  1723  NH2 ARG A 371      18.484  83.602  23.248  1.00 62.37          N 
ATOM  1724  N  ALA A 372      17.033  83.203  30.949  1.00 67.68          N 
ATOM  1725  CA  ALA A 372      17.022  82.038  31.828  1.00 71.53          C 
ATOM  1726  C  ALA A 372      16.540  80.790  31.101  1.00 71.08          C 
ATOM  1727  O  ALA A 372      17.158  79.732  31.184  1.00 70.31          O 
ATOM  1728  CB  ALA A 372      16.130  82.308  33.039  1.00 67.86          C 
ATOM  1729  N  SER A 373      15.433  80.935  30.384  1.00 75.42          N 
ATOM  1730  CA  SER A 373      14.828  79.838  29.643  1.00 79.00          C 
ATOM  1731  C  SER A 373      15.777  79.201  28.634  1.00 78.59          C 
ATOM  1732  O  SER A 373      15.963  77.980  28.632  1.00 80.03          O 
ATOM  1733  CB  SER A 373      13.564  80.328  28.927  1.00 81.26          C 
ATOM  1734  OG  SER A 373      12.999  79.302  28.130  1.00 79.51          O 
ATOM  1735  N  ASP A 374      16.370  80.024  27.775  1.00 77.31          N 
ATOM  1736  CA  ASP A 374      17.296  79.518  26.768  1.00 77.56          C 
ATOM  1737  C  ASP A 374      18.507  78.896  27.449  1.00 75.23          C 
ATOM  1738  O  ASP A 374      19.036  77.879  27.005  1.00 78.97          O 
ATOM  1739  CB  ASP A 374      17.756  80.644  25.850  1.00 85.20          C 
ATOM  1740  CG  ASP A 374      16.601  81.362  25.182  1.00 95.24          C 
ATOM  1741  OD1 ASP A 374      15.993  82.271  25.819  1.00 92.87          O 
ATOM  1742  OD2 ASP A 374      16.306  81.001  24.020  1.00 92.64          O 
ATOM  1743  N  LEU A 375      18.939  79.518  28.536  1.00 69.68          N 
ATOM  1744  CA  LEU A 375      20.080  79.034  29.294  1.00 67.89          C 
ATOM  1745  C  LEU A 375      19.763  77.722  29.996  1.00 66.16          C 
ATOM  1746  O  LEU A 375      20.545  76.763  29.924  1.00 59.43          O 
ATOM  1747  CB  LEU A 375      20.504  80.079  30.336  1.00 63.48          C 
ATOM  1748  CG  LEU A 375      21.130  81.348  29.752  1.00 65.57          C 
ATOM  1749  CD1 LEU A 375      21.289  82.400  30.843  1.00 69.14          C 
ATOM  1750  CD2 LEU A 375      22.472  81.004  29.124  1.00 64.09          C 
ATOM  1751  N  ASN A 376      18.615  77.679  30.668  1.00 63.93          N 
ATOM  1752  CA  ASN A 376      18.228  76.484  31.404  1.00 67.34          C 
ATOM  1753  C  ASN A 376      17.972  75.264  30.528  1.00 62.56          C 
ATOM  1754  O  ASN A 376      17.789  74.150  31.035  1.00 58.76          O 
ATOM  1755  CB  ASN A 376      17.033  76.781  32.311  1.00 69.11          C 
ATOM  1756  CG  ASN A 376      17.435  77.574  33.550  1.00 71.75          C 
ATOM  1757  OD1 ASN A 376      18.429  77.252  34.206  1.00 76.48          O 
ATOM  1758  ND2 ASN A 376      16.665  78.604  33.879  1.00 67.72          N 
ATOM  1759  N  SER A 377      17.977  75.479  29.216  1.00 61.74          N 
ATOM  1760  CA  SER A 377      17.804  74.388  28.265  1.00 65.68          C 
ATOM  1761  C  SER A 377      19.108  73.591  28.311  1.00 69.33          C 
ATOM  1762  O  SER A 377      19.155  72.423  27.910  1.00 66.63          O 
ATOM  1763  CB  SER A 377      17.647  74.928  26.860  1.00 62.89          C 
ATOM  1764  OG  SER A 377      18.927  75.237  26.349  1.00 65.10          O 
ATOM  1765  N  LEU A 378      20.162  74.265  28.780  1.00 64.34          N 
ATOM  1766  CA  LEU A 378      21.507  73.712  28.923  1.00 62.93          C 
ATOM  1767  C  LEU A 378      22.171  73.329  27.602  1.00 66.15          C 
ATOM  1768  O  LEU A 378      23.205  72.656  27.592  1.00 62.13          O 
ATOM  1769  CB  LEU A 378      21.486  72.500  29.865  1.00 61.81          C 
ATOM  1770  CG  LEU A 378      20.783  72.640  31.238  1.00 67.95          C 
ATOM  1771  CD1 LEU A 378      21.213  71.465  32.137  1.00 63.97          C 
ATOM  1772  CD2 LEU A 378      21.144  73.976  31.927  1.00 57.20          C 
ATOM  1773  N  GLU A 379      21.601  73.781  26.487  1.00 71.60          N 
ATOM  1774  CA  GLU A 379      22.149  73.435  25.177  1.00 76.81          C 
ATOM  1775  C  GLU A 379      22.266  74.609  24.219  1.00 78.25          C 
ATOM  1776  O  GLU A 379      22.600  74.422  23.045  1.00 82.13          O 
ATOM  1777  CB  GLU A 379      21.287  72.359  24.509  1.00 79.13          C 
ATOM  1778  CG  GLU A 379      21.238  71.013  25.221  1.00 89.02          C 
ATOM  1779  CD  GLU A 379      22.546  70.229  25.137  1.00 94.14          C 
ATOM  1780  OE1 GLU A 379      23.303  70.421  24.158  1.00 91.01          O 
ATOM  1781  OE2 GLU A 379      22.803  69.401  26.044  1.00 94.11          O 
ATOM  1782  N  LYS A 380      21.990  75.814  24.699  1.00 75.15          N 
ATOM  1783  CA  LYS A 380      22.071  76.976  23.823  1.00 73.15          C 
ATOM  1784  C  LYS A 380      23.127  77.980  24.261  1.00 70.35          C 
ATOM  1785  O  LYS A 380      23.493  78.048  25.443  1.00 61.23          O 
ATOM  1786  CB  LYS A 380      20.707  77.679  23.742  1.00 75.34          C 
ATOM  1787  CG  LYS A 380      19.617  76.852  23.078  1.00 84.10          C 
ATOM  1788  CD  LYS A 380      18.294  77.597  23.033  1.00 88.37          C 
ATOM  1789  CE  LYS A 380      17.220  76.771  22.341  1.00 85.80          C 
ATOM  1790  NZ  LYS A 380      16.960  75.490  23.047  1.00 89.86          N 
ATOM  1791  N  VAL A 381      23.614  78.748  23.288  1.00 64.39          N 
ATOM  1792  CA  VAL A 381      24.601  79.783  23.542  1.00 61.96          C 
ATOM  1793  C  VAL A 381      23.938  81.132  23.262  1.00 64.12          C 
ATOM  1794  O  VAL A 381      23.701  81.489  22.115  1.00 70.14          O 
ATOM  1795  CB  VAL A 381      25.840  79.632  22.633  1.00 56.54          C 
ATOM  1796  CG1 VAL A 381      26.805  80.791  22.884  1.00 58.00          C 
ATOM  1797  CG2 VAL A 381      26.542  78.295  22.905  1.00 45.30          C 
ATOM  1798  N  VAL A 382      23.628  81.869  24.322  1.00 67.33          N 
ATOM  1799  CA  VAL A 382      22.998  83.180  24.208  1.00 67.56          C 
ATOM  1800  C  VAL A 382      24.006  84.273  23.839  1.00 66.32          C 
ATOM  1801  O  VAL A 382      25.147  84.253  24.297  1.00 67.84          O 
ATOM  1802  CB  VAL A 382      22.312  83.544  25.532  1.00 65.85          C 
ATOM  1803  CG1 VAL A 382      21.907  84.998  25.543  1.00 73.32          C 
ATOM  1804  CG2 VAL A 382      21.098  82.658  25.720  1.00 72.55          C 
ATOM  1805  N  HIS A 383      23.581  85.214  22.999  1.00 66.95          N 
ATOM  1806  CA  HIS A 383      24.435  86.331  22.570  1.00 70.29          C 
ATOM  1807  C  HIS A 383      23.706  87.632  22.849  1.00 68.00          C 
ATOM  1808  O  HIS A 383      22.482  87.704  22.730  1.00 65.21          O 
ATOM  1809  CB  HIS A 383      24.775  86.223  21.070  1.00 69.37          C 
ATOM  1810  CG  HIS A 383      25.307  87.489  20.458  1.00 73.82          C 
ATOM  1811  ND1 HIS A 383      24.515  88.593  20.209  1.00 72.16          N 
ATOM  1812  CD2 HIS A 383      26.543  87.809  19.998  1.00 72.69          C 
ATOM  1813  CE1 HIS A 383      25.237  89.531  19.620  1.00 61.98          C 
ATOM  1814  NE2 HIS A 383      26.471  89.081  19.480  1.00 63.06          N 
ATOM  1815  N  PHE A 384      24.457  88.657  23.242  1.00 69.92          N 
ATOM  1816  CA  PHE A 384      23.855  89.953  23.529  1.00 68.37          C 
ATOM  1817  C  PHE A 384      24.840  91.105  23.357  1.00 67.72          C 
ATOM  1818  O  PHE A 384      25.900  91.123  23.977  1.00 65.81          O 
ATOM  1819  CB  PHE A 384      23.293  89.979  24.952  1.00 64.81          C 
ATOM  1820  CG  PHE A 384      22.608  91.264  25.294  1.00 71.96          C 
ATOM  1821  CD1 PHE A 384      21.306  91.509  24.861  1.00 76.15          C 
ATOM  1822  CD2 PHE A 384      23.288  92.267  25.985  1.00 71.97          C 
ATOM  1823  CE1 PHE A 384      20.692  92.736  25.108  1.00 73.25          C 
ATOM  1824  CE2 PHE A 384      22.683  93.500  26.236  1.00 70.42          C 
ATOM  1825  CZ  PHE A 384      21.386  93.735  25.797  1.00 68.32          C 
ATOM  1826  N  TYR A 385      24.485  92.066  22.507  1.00 71.08          N 
ATOM  1827  CA  TYR A 385      25.334  93.225  22.278  1.00 70.29          C 
ATOM  1828  C  TYR A 385      24.736  94.405  23.016  1.00 71.69          C 
ATOM  1829  O  TYR A 385      23.525  94.612  22.980  1.00 73.12          O 
ATOM  1830  CB  TYR A 385      25.437  93.549  20.787  1.00 66.07          C 
ATOM  1831  CG  TYR A 385      26.239  94.814  20.487  1.00 72.64          C 
ATOM  1832  CD1 TYR A 385      27.589  94.917  20.856  1.00 65.39          C 
ATOM  1833  CD2 TYR A 385      25.643  95.913  19.843  1.00 71.71          C 
ATOM  1834  CE1 TYR A 385      28.327  96.075  20.598  1.00 69.97          C 
ATOM  1835  CE2 TYR A 385      26.375  97.082  19.576  1.00 73.15          C 
ATOM  1836  CZ  TYR A 385      27.718  97.154  19.956  1.00 75.58          C 
ATOM  1837  OH  TYR A 385      28.456  98.288  19.681  1.00 73.06          O 
ATOM  1838  N  ASP A 386      25.593  95.158  23.703  1.00 75.52          N 
ATOM  1839  CA  ASP A 386      25.180  96.337  24.464  1.00 74.11          C 
ATOM  1840  C  ASP A 386      25.817  97.549  23.800  1.00 75.28          C 
ATOM  1841  O  ASP A 386      26.968  97.892  24.079  1.00 70.94          O 
ATOM  1842  CB  ASP A 386      25.659  96.231  25.915  1.00 77.37          C 
ATOM  1843  CG  ASP A 386      25.194  97.398  26.776  1.00 83.75          C 
ATOM  1844  OD1 ASP A 386      23.985  97.500  27.058  1.00 81.46          O 
ATOM  1845  OD2 ASP A 386      26.040  98.222  27.170  1.00 90.20          O 
ATOM  1846  N  ASP A 387      25.058  98.181  22.909  1.00 79.08          N 
ATOM  1847  CA  ASP A 387      25.518  99.351  22.167  1.00 77.84          C 
ATOM  1848  C  ASP A 387      25.944 100.462  23.118  1.00 72.62          C 
ATOM  1849  O  ASP A 387      27.016 101.046  22.962  1.00 65.10          O 
ATOM  1850  CB  ASP A 387      24.403  99.835  21.234  1.00 84.10          C 
ATOM  1851  CG  ASP A 387      24.881 100.871  20.236  1.00 94.51          C 
ATOM  1852  OD1 ASP A 387      26.018 100.739  19.722  1.00 95.87          O 
ATOM  1853  OD2 ASP A 387      24.106 101.812  19.954  1.00 99.88          O 
ATOM  1854  N  LYS A 388      25.098 100.734  24.106  1.00 73.83          N 
ATOM  1855  CA  LYS A 388      25.363 101.759  25.113  1.00 73.13          C 
ATOM  1856  C  LYS A 388      26.803 101.683  25.626  1.00 73.29          C 
ATOM  1857  O  LYS A 388      27.443 102.706  25.872  1.00 72.03          O 
ATOM  1858  CB  LYS A 388      24.398 101.582  26.291  1.00 76.39          C 
ATOM  1859  CG  LYS A 388      23.426 102.734  26.508  1.00 80.43          C 
ATOM  1860  CD  LYS A 388      22.626 103.061  25.251  1.00 88.51          C 
ATOM  1861  CE  LYS A 388      21.666 101.945  24.868  1.00 91.93          C 
ATOM  1862  NZ  LYS A 388      20.947 102.281  23.612  1.00 92.45          N 
ATOM  1863  N  VAL A 389      27.317 100.466  25.776  1.00 72.62          N 
ATOM  1864  CA  VAL A 389      28.669 100.285  26.286  1.00 66.95          C 
ATOM  1865  C  VAL A 389      29.599  99.566  25.296  1.00 67.67          C 
ATOM  1866  O  VAL A 389      30.772  99.299  25.586  1.00 63.52          O 
ATOM  1867  CB  VAL A 389      28.595  99.561  27.648  1.00 62.04          C 
ATOM  1868  CG1 VAL A 389      29.241  98.188  27.583  1.00 67.00          C 
ATOM  1869  CG2 VAL A 389      29.216 100.433  28.706  1.00 66.70          C 
ATOM  1870  N  GLN A 390      29.058  99.273  24.116  1.00 68.77          N 
ATOM  1871  CA  GLN A 390      29.803  98.624  23.048  1.00 66.51          C 
ATOM  1872  C  GLN A 390      30.486  97.337  23.483  1.00 64.16          C 
ATOM  1873  O  GLN A 390      31.669  97.119  23.186  1.00 53.83          O 
ATOM  1874  CB  GLN A 390      30.855  99.579  22.494  1.00 71.86          C 
ATOM  1875  CG  GLN A 390      30.301 100.771  21.748  1.00 82.11          C 
ATOM  1876  CD  GLN A 390      31.407 101.606  21.129  1.00 88.49          C 
ATOM  1877  OE1 GLN A 390      32.339 101.069  20.519  1.00 84.74          O 
ATOM  1878  NE2 GLN A 390      31.311 102.926  21.278  1.00 93.73          N 
ATOM  1879  N  SER A 391      29.735  96.486  24.173  1.00 59.52          N 
ATOM  1880  CA  SER A 391      30.272  95.219  24.645  1.00 59.92          C 
ATOM  1881  C  SER A 391      29.381  94.061  24.235  1.00 57.85          C 
ATOM  1882  O  SER A 391      28.154  94.188  24.202  1.00 52.36          O 
ATOM  1883  CB  SER A 391      30.432  95.242  26.169  1.00 61.68          C 
ATOM  1884  OG  SER A 391      31.452  96.148  26.552  1.00 66.52          O 
ATOM  1885  N  THR A 392      30.014  92.934  23.917  1.00 59.01          N 
ATOM  1886  CA  THR A 392      29.300  91.735  23.492  1.00 60.65          C 
ATOM  1887  C  THR A 392      29.439  90.645  24.543  1.00 60.01          C 
ATOM  1888  O  THR A 392      30.512  90.448  25.118  1.00 63.16          O 
ATOM  1889  CB  THR A 392      29.864  91.175  22.173  1.00 63.33          C 
ATOM  1890  OG1 THR A 392      29.926  92.218  21.195  1.00 58.02          O 
ATOM  1891  CG2 THR A 392      28.980  90.023  21.670  1.00 56.37          C 
ATOM  1892  N  TYR A 393      28.358  89.914  24.761  1.00 58.60          N 
ATOM  1893  CA  TYR A 393      28.350  88.853  25.744  1.00 58.54          C 
ATOM  1894  C  TYR A 393      27.885  87.535  25.162  1.00 57.23          C 
ATOM  1895  O  TYR A 393      26.920  87.488  24.392  1.00 58.70          O 
ATOM  1896  CB  TYR A 393      27.419  89.234  26.897  1.00 60.53          C 
ATOM  1897  CG  TYR A 393      27.786  90.536  27.566  1.00 61.49          C 
ATOM  1898  CD1 TYR A 393      28.750  90.579  28.571  1.00 58.68          C 
ATOM  1899  CD2 TYR A 393      27.192  91.737  27.168  1.00 63.12          C 
ATOM  1900  CE1 TYR A 393      29.111  91.791  29.166  1.00 58.49          C 
ATOM  1901  CE2 TYR A 393      27.553  92.955  27.753  1.00 60.27          C 
ATOM  1902  CZ  TYR A 393      28.510  92.971  28.748  1.00 59.05          C 
ATOM  1903  OH  TYR A 393      28.871  94.163  29.314  1.00 54.09          O 
ATOM  1904  N  PHE A 394      28.571  86.466  25.549  1.00 52.99          N 
ATOM  1905  CA  PHE A 394      28.205  85.122  25.134  1.00 51.14          C 
ATOM  1906  C  PHE A 394      28.079  84.283  26.399  1.00 50.34          C 
ATOM  1907  O  PHE A 394      29.001  84.233  27.209  1.00 54.02          O 
ATOM  1908  CB  PHE A 394      29.275  84.516  24.229  1.00 51.71          C 
ATOM  1909  CG  PHE A 394      29.362  85.162  22.893  1.00 57.14          C 
ATOM  1910  CD1 PHE A 394      28.473  84.810  21.879  1.00 60.93          C 
ATOM  1911  CD2 PHE A 394      30.319  86.147  22.643  1.00 52.54          C 
ATOM  1912  CE1 PHE A 394      28.532  85.428  20.631  1.00 53.80          C 
ATOM  1913  CE2 PHE A 394      30.387  86.773  21.401  1.00 57.27          C 
ATOM  1914  CZ  PHE A 394      29.487  86.409  20.391  1.00 57.96          C 
ATOM  1915  N  LEU A 395      26.941  83.623  26.567  1.00 50.67          N 
ATOM  1916  CA  LEU A 395      26.722  82.791  27.737  1.00 49.81          C 
ATOM  1917  C  LEU A 395      26.098  81.469  27.356  1.00 56.05          C 
ATOM  1918  O  LEU A 395      25.308  81.382  26.413  1.00 60.10          O 
ATOM  1919  CB  LEU A 395      25.791  83.471  28.750  1.00 44.52          C 
ATOM  1920  CG  LEU A 395      26.136  84.824  29.383  1.00 52.79          C 
ATOM  1921  CD1 LEU A 395      26.145  85.904  28.305  1.00 48.76          C 
ATOM  1922  CD2 LEU A 395      25.111  85.161  30.479  1.00 42.54          C 
ATOM  1923  N  THR A 396      26.485  80.433  28.086  1.00 54.74          N 
ATOM  1924  CA  THR A 396      25.924  79.112  27.899  1.00 56.07          C 
ATOM  1925  C  THR A 396      25.936  78.552  29.313  1.00 60.96          C 
ATOM  1926  O  THR A 396      26.736  78.988  30.151  1.00 62.22          O 
ATOM  1927  CB  THR A 396      26.768  78.224  26.945  1.00 59.51          C 
ATOM  1928  OG1 THR A 396      25.964  77.127  26.498  1.00 59.91          O 
ATOM  1929  CG2 THR A 396      27.994  77.655  27.645  1.00 61.79          C 
ATOM  1930  N  ARG A 397      25.028  77.625  29.585  1.00 58.94          N 
ATOM  1931  CA  ARG A 397      24.917  77.005  30.896  1.00 58.59          C 
ATOM  1932  C  ARG A 397      25.088  75.501  30.739  1.00 57.42          C 
ATOM  1933  O  ARG A 397      24.143  74.790  30.430  1.00 54.83          O 
ATOM  1934  CB  ARG A 397      23.550  77.337  31.496  1.00 57.82          C 
ATOM  1935  CG  ARG A 397      23.221  76.632  32.808  1.00 55.33          C 
ATOM  1936  CD  ARG A 397      22.130  77.401  33.518  1.00 54.37          C 
ATOM  1937  NE  ARG A 397      22.597  78.755  33.787  1.00 56.58          N 
ATOM  1938  CZ  ARG A 397      21.815  79.806  34.001  1.00 59.39          C 
ATOM  1939  NH1 ARG A 397      20.494  79.675  33.972  1.00 58.80          N 
ATOM  1940  NH2 ARG A 397      22.364  80.991  34.259  1.00 48.73          N 
ATOM  1941  N  PRO A 398      26.305  74.997  30.965  1.00 59.48          N 
ATOM  1942  CA  PRO A 398      26.559  73.560  30.824  1.00 61.55          C 
ATOM  1943  C  PRO A 398      25.718  72.695  31.756  1.00 64.12          C 
ATOM  1944  O  PRO A 398      25.252  71.625  31.366  1.00 65.72          O 
ATOM  1945  CB  PRO A 398      28.061  73.436  31.120  1.00 52.76          C 
ATOM  1946  CG  PRO A 398      28.593  74.811  30.810  1.00 61.76          C 
ATOM  1947  CD  PRO A 398      27.524  75.701  31.391  1.00 58.24          C 
ATOM  1948  N  GLU A 399      25.532  73.164  32.986  1.00 65.62          N 
ATOM  1949  CA  GLU A 399      24.779  72.429  34.000  1.00 62.05          C 
ATOM  1950  C  GLU A 399      23.846  73.401  34.699  1.00 64.27          C 
ATOM  1951  O  GLU A 399      23.971  74.617  34.530  1.00 63.96          O 
ATOM  1952  CB  GLU A 399      25.734  71.822  35.023  1.00 57.49          C 
ATOM  1953  CG  GLU A 399      26.898  71.055  34.423  1.00 64.97          C 
ATOM  1954  CD  GLU A 399      27.804  70.444  35.488  1.00 64.71          C 
ATOM  1955  OE1 GLU A 399      28.544  71.185  36.166  1.00 59.20          O 
ATOM  1956  OE2 GLU A 399      27.769  69.210  35.647  1.00 66.20          O 
ATOM  1957  N  PRO A 400      22.905  72.884  35.505  1.00 65.36          N 
ATOM  1958  CA  PRO A 400      21.941  73.723  36.229  1.00 66.98          C 
ATOM  1959  C  PRO A 400      22.524  74.895  37.027  1.00 69.04          C 
ATOM  1960  O  PRO A 400      22.068  76.035  36.894  1.00 65.80          O 
ATOM  1961  CB  PRO A 400      21.220  72.719  37.130  1.00 69.63          C 
ATOM  1962  CG  PRO A 400      21.244  71.466  36.316  1.00 63.31          C 
ATOM  1963  CD  PRO A 400      22.661  71.455  35.777  1.00 62.90          C 
ATOM  1964  N  HIS A 401      23.533  74.624  37.849  1.00 65.58          N 
ATOM  1965  CA  HIS A 401      24.113  75.687  38.673  1.00 67.61          C 
ATOM  1966  C  HIS A 401      25.280  76.467  38.080  1.00 63.21          C 
ATOM  1967  O  HIS A 401      25.766  77.406  38.707  1.00 65.21          O 
ATOM  1968  CB  HIS A 401      24.559  75.120  40.017  1.00 66.21          C 
ATOM  1969  CG  HIS A 401      23.491  74.358  40.732  1.00 73.25          C 
ATOM  1970  ND1 HIS A 401      22.204  74.833  40.870  1.00 67.45          N 
ATOM  1971  CD2 HIS A 401      23.520  73.153  41.351  1.00 68.12          C 
ATOM  1972  CE1 HIS A 401      21.485  73.951  41.541  1.00 71.18          C 
ATOM  1973  NE2 HIS A 401      22.260  72.924  41.844  1.00 76.56          N 
ATOM  1974  N  PHE A 402      25.734  76.105  36.888  1.00 54.32          N 
ATOM  1975  CA  PHE A 402      26.858  76.812  36.324  1.00 58.76          C 
ATOM  1976  C  PHE A 402      26.610  77.518  34.996  1.00 63.78          C 
ATOM  1977  O  PHE A 402      25.944  76.990  34.103  1.00 70.71          O 
ATOM  1978  CB  PHE A 402      28.057  75.865  36.220  1.00 55.55          C 
ATOM  1979  CG  PHE A 402      28.523  75.338  37.557  1.00 50.93          C 
ATOM  1980  CD1 PHE A 402      27.848  74.301  38.184  1.00 48.70          C 
ATOM  1981  CD2 PHE A 402      29.618  75.913  38.207  1.00 48.44          C 
ATOM  1982  CE1 PHE A 402      28.254  73.837  39.449  1.00 54.57          C 
ATOM  1983  CE2 PHE A 402      30.035  75.468  39.462  1.00 47.18          C 
ATOM  1984  CZ  PHE A 402      29.352  74.424  40.089  1.00 52.24          C 
ATOM  1985  N  THR A 403      27.144  78.732  34.888  1.00 59.92          N 
ATOM  1986  CA  THR A 403      27.023  79.529  33.680  1.00 53.36          C 
ATOM  1987  C  THR A 403      28.402  80.085  33.314  1.00 57.15          C 
ATOM  1988  O  THR A 403      29.138  80.561  34.178  1.00 59.51          O 
ATOM  1989  CB  THR A 403      26.080  80.710  33.889  1.00 54.29          C 
ATOM  1990  OG1 THR A 403      24.827  80.233  34.390  1.00 51.31          O 
ATOM  1991  CG2 THR A 403      25.866  81.465  32.579  1.00 47.19          C 
ATOM  1992  N  ILE A 404      28.744  80.004  32.033  1.00 54.43          N 
ATOM  1993  CA  ILE A 404      30.007  80.510  31.519  1.00 52.25          C 
ATOM  1994  C  ILE A 404      29.737  81.751  30.663  1.00 54.29          C 
ATOM  1995  O  ILE A 404      28.860  81.751  29.803  1.00 58.38          O 
ATOM  1996  CB  ILE A 404      30.705  79.446  30.661  1.00 52.14          C 
ATOM  1997  CG1 ILE A 404      31.030  78.228  31.530  1.00 56.04          C 
ATOM  1998  CG2 ILE A 404      31.953  80.030  30.029  1.00 45.01          C 
ATOM  1999  CD1 ILE A 404      31.347  76.964  30.767  1.00 57.84          C 
ATOM  2000  N  VAL A 405      30.487  82.816  30.898  1.00 57.28          N 
ATOM  2001  CA  VAL A 405      30.274  84.029  30.131  1.00 60.38          C 
ATOM  2002  C  VAL A 405      31.556  84.530  29.494  1.00 60.47          C 
ATOM  2003  O  VAL A 405      32.629  84.492  30.100  1.00 63.54          O 
ATOM  2004  CB  VAL A 405      29.661  85.158  31.009  1.00 58.82          C 
ATOM  2005  CG1 VAL A 405      30.603  85.543  32.118  1.00 57.44          C 
ATOM  2006  CG2 VAL A 405      29.362  86.358  30.153  1.00 63.89          C 
ATOM  2007  N  VAL A 406      31.436  84.978  28.252  1.00 59.20          N 
ATOM  2008  CA  VAL A 406      32.567  85.514  27.518  1.00 53.39          C 
ATOM  2009  C  VAL A 406      32.176  86.948  27.223  1.00 53.45          C 
ATOM  2010  O  VAL A 406      31.093  87.206  26.697  1.00 53.38          O 
ATOM  2011  CB  VAL A 406      32.805  84.750  26.209  1.00 51.90          C 
ATOM  2012  CG1 VAL A 406      34.022  85.340  25.488  1.00 57.67          C 
ATOM  2013  CG2 VAL A 406      33.031  83.260  26.505  1.00 47.31          C 
ATOM  2014  N  ILE A 407      33.053  87.875  27.592  1.00 52.10          N 
ATOM  2015  CA  ILE A 407      32.800  89.294  27.419  1.00 49.92          C 
ATOM  2016  C  ILE A 407      33.812  89.964  26.505  1.00 52.41          C 
ATOM  2017  O  ILE A 407      35.024  89.855  26.709  1.00 50.49          O 
ATOM  2018  CB  ILE A 407      32.856  90.032  28.775  1.00 55.83          C 
ATOM  2019  CG1 ILE A 407      31.883  89.379  29.765  1.00 63.33          C 
ATOM  2020  CG2 ILE A 407      32.551  91.523  28.575  1.00 48.18          C 
ATOM  2021  CD1 ILE A 407      31.929  89.979  31.177  1.00 66.05          C 
ATOM  2022  N  PHE A 408      33.310  90.662  25.498  1.00 52.47          N 
ATOM  2023  CA  PHE A 408      34.180  91.387  24.586  1.00 59.78          C 
ATOM  2024  C  PHE A 408      33.811  92.857  24.714  1.00 65.67          C 
ATOM  2025  O  PHE A 408      32.627  93.208  24.697  1.00 70.26          O 
ATOM  2026  CB  PHE A 408      33.964  90.941  23.132  1.00 50.56          C 
ATOM  2027  CG  PHE A 408      34.513  89.574  22.813  1.00 43.11          C 
ATOM  2028  CD1 PHE A 408      35.864  89.394  22.540  1.00 40.87          C 
ATOM  2029  CD2 PHE A 408      33.672  88.471  22.761  1.00 40.41          C 
ATOM  2030  CE1 PHE A 408      36.366  88.131  22.218  1.00 39.36          C 
ATOM  2031  CE2 PHE A 408      34.165  87.209  22.440  1.00 42.02          C 
ATOM  2032  CZ  PHE A 408      35.514  87.039  22.170  1.00 40.92          C 
ATOM  2033  N  GLU A 409      34.810  93.715  24.876  1.00 68.37          N 
ATOM  2034  CA  GLU A 409      34.535  95.143  24.953  1.00 69.52          C 
ATOM  2035  C  GLU A 409      34.666  95.675  23.524  1.00 71.72          C 
ATOM  2036  O  GLU A 409      35.572  96.443  23.197  1.00 72.70          O 
ATOM  2037  CB  GLU A 409      35.519  95.830  25.893  1.00 68.23          C 
ATOM  2038  CG  GLU A 409      35.487  95.243  27.294  1.00 74.05          C 
ATOM  2039  CD  GLU A 409      36.296  96.039  28.299  1.00 70.71          C 
ATOM  2040  OE1 GLU A 409      37.463  96.359  28.007  1.00 79.03          O 
ATOM  2041  OE2 GLU A 409      35.772  96.332  29.388  1.00 67.12          O 
ATOM  2042  N  SER A 410      33.758  95.206  22.673  1.00 70.08          N 
ATOM  2043  CA  SER A 410      33.691  95.591  21.268  1.00 71.86          C 
ATOM  2044  C  SER A 410      32.560  94.780  20.668  1.00 72.97          C 
ATOM  2045  O  SER A 410      32.214  93.717  21.183  1.00 69.97          O 
ATOM  2046  CB  SER A 410      34.989  95.256  20.538  1.00 68.96          C 
ATOM  2047  OG  SER A 410      35.207  93.853  20.526  1.00 80.05          O 
ATOM  2048  N  LYS A 411      31.983  95.287  19.585  1.00 75.93          N 
ATOM  2049  CA  LYS A 411      30.885  94.604  18.913  1.00 73.78          C 
ATOM  2050  C  LYS A 411      31.335  93.284  18.304  1.00 74.46          C 
ATOM  2051  O  LYS A 411      32.309  93.237  17.549  1.00 72.94          O 
ATOM  2052  CB  LYS A 411      30.315  95.488  17.808  1.00 71.03          C 
ATOM  2053  CG  LYS A 411      29.106  94.906  17.090  1.00 75.25          C 
ATOM  2054  CD  LYS A 411      28.759  95.762  15.879  1.00 82.08          C 
ATOM  2055  CE  LYS A 411      27.401  95.415  15.296  1.00 82.63          C 
ATOM  2056  NZ  LYS A 411      26.301  95.851  16.189  1.00 83.79          N 
ATOM  2057  N  LYS A 412      30.624  92.214  18.646  1.00 74.26          N 
ATOM  2058  CA  LYS A 412      30.913  90.892  18.110  1.00 77.14          C 
ATOM  2059  C  LYS A 412      29.603  90.347  17.570  1.00 78.79          C 
ATOM  2060  O  LYS A 412      28.552  90.472  18.201  1.00 73.21          O 
ATOM  2061  CB  LYS A 412      31.471  89.953  19.188  1.00 77.56          C 
ATOM  2062  CG  LYS A 412      32.892  90.278  19.646  1.00 70.68          C 
ATOM  2063  CD  LYS A 412      33.888  90.285  18.490  1.00 63.77          C 
ATOM  2064  CE  LYS A 412      35.311  90.332  19.030  1.00 66.09          C 
ATOM  2065  NZ  LYS A 412      36.346  90.453  17.964  1.00 59.84          N 
ATOM  2066  N  SER A 413      29.671  89.742  16.394  1.00 84.65          N 
ATOM  2067  CA  SER A 413      28.479  89.213  15.751  1.00 86.75          C 
ATOM  2068  C  SER A 413      27.978  87.882  16.298  1.00 87.24          C 
ATOM  2069  O  SER A 413      28.758  86.976  16.607  1.00 77.96          O 
ATOM  2070  CB  SER A 413      28.714  89.086  14.245  1.00 83.42          C 
ATOM  2071  OG  SER A 413      27.574  88.529  13.621  1.00 87.42          O 
ATOM  2072  N  GLU A 414      26.657  87.784  16.401  1.00 90.64          N 
ATOM  2073  CA  GLU A 414      25.989  86.584  16.880  1.00 95.08          C 
ATOM  2074  C  GLU A 414      26.180  85.501  15.830  1.00 96.06          C 
ATOM  2075  O  GLU A 414      25.516  84.467  15.863  1.00 94.51          O 
ATOM  2076  CB  GLU A 414      24.497  86.855  17.057  1.00 98.07          C 
ATOM  2077  CG  GLU A 414      23.785  87.139  15.744  1.00103.08          C 
ATOM  2078  CD  GLU A 414      22.390  87.695  15.940  1.00107.32          C 
ATOM  2079  OE1 GLU A 414      22.266  88.805  16.508  1.00109.40          O 
ATOM  2080  OE2 GLU A 414      21.422  87.023  15.525  1.00106.90          O 
ATOM  2081  N  ARG A 415      27.082  85.758  14.888  1.00 99.17          N 
ATOM  2082  CA  ARG A 415      27.366  84.811  13.824  1.00101.22          C 
ATOM  2083  C  ARG A 415      28.824  84.369  13.829  1.00 98.62          C 
ATOM  2084  O  ARG A 415      29.211  83.510  13.043  1.00102.33          O 
ATOM  2085  CB  ARG A 415      26.999  85.418  12.466  1.00104.55          C 
ATOM  2086  CG  ARG A 415      25.549  85.887  12.387  1.00111.62          C 
ATOM  2087  CD  ARG A 415      25.096  86.177  10.956  1.00117.43          C 
ATOM  2088  NE  ARG A 415      24.940  84.956  10.165  1.00124.07          N 
ATOM  2089  CZ  ARG A 415      24.444  84.916  8.929  1.00125.43          C 
ATOM  2090  NH1 ARG A 415      24.342  83.755  8.291  1.00123.38          N 
ATOM  2091  NH2 ARG A 415      24.047  86.034  8.331  1.00123.83          N 
ATOM  2092  N  ASP A 416      29.638  84.958  14.703  1.00 96.69          N 
ATOM  2093  CA  ASP A 416      31.047  84.569  14.793  1.00 89.50          C 
ATOM  2094  C  ASP A 416      31.084  83.139  15.324  1.00 81.40          C 
ATOM  2095  O  ASP A 416      31.302  82.899  16.513  1.00 78.28          O 
ATOM  2096  CB  ASP A 416      31.823  85.507  15.726  1.00 92.20          C 
ATOM  2097  CG  ASP A 416      32.268  86.783  15.033  1.00 97.85          C 
ATOM  2098  OD1 ASP A 416      32.868  86.679  13.940  1.00102.67          O 
ATOM  2099  OD2 ASP A 416      32.028  87.885  15.579  1.00 98.56          O 
ATOM  2100  N  SER A 417      30.862  82.201  14.412  1.00 70.02          N 
ATOM  2101  CA  SER A 417      30.809  80.789  14.737  1.00 65.92          C 
ATOM  2102  C  SER A 417      31.851  80.299  15.740  1.00 55.62          C 
ATOM  2103  O  SER A 417      31.496  79.651  16.710  1.00 57.55          O 
ATOM  2104  CB  SER A 417      30.890  79.951  13.450  1.00 65.70          C 
ATOM  2105  OG  SER A 417      32.184  80.004  12.865  1.00 66.18          O 
ATOM  2106  N  HIS A 418      33.125  80.600  15.510  1.00 51.41          N 
ATOM  2107  CA  HIS A 418      34.184  80.141  16.405  1.00 57.73          C 
ATOM  2108  C  HIS A 418      33.992  80.459  17.898  1.00 56.28          C 
ATOM  2109  O  HIS A 418      34.509  79.735  18.746  1.00 60.75          O 
ATOM  2110  CB  HIS A 418      35.539  80.671  15.928  1.00 57.23          C 
ATOM  2111  CG  HIS A 418      35.602  82.157  15.830  1.00 62.15          C 
ATOM  2112  ND1 HIS A 418      34.650  82.897  15.166  1.00 67.41          N 
ATOM  2113  CD2 HIS A 418      36.513  83.044  16.297  1.00 67.34          C 
ATOM  2114  CE1 HIS A 418      34.972  84.177  15.227  1.00 75.36          C 
ATOM  2115  NE2 HIS A 418      36.098  84.294  15.908  1.00 71.16          N 
ATOM  2116  N  PHE A 419      33.264  81.531  18.216  1.00 55.13          N 
ATOM  2117  CA  PHE A 419      32.998  81.895  19.613  1.00 60.78          C 
ATOM  2118  C  PHE A 419      31.874  80.986  20.146  1.00 64.42          C 
ATOM  2119  O  PHE A 419      31.890  80.572  21.312  1.00 61.39          O 
ATOM  2120  CB  PHE A 419      32.585  83.370  19.719  1.00 55.59          C 
ATOM  2121  CG  PHE A 419      33.711  84.354  19.453  1.00 56.07          C 
ATOM  2122  CD1 PHE A 419      33.429  85.628  18.939  1.00 55.58          C 
ATOM  2123  CD2 PHE A 419      35.035  84.038  19.759  1.00 47.76          C 
ATOM  2124  CE1 PHE A 419      34.454  86.577  18.739  1.00 51.80          C 
ATOM  2125  CE2 PHE A 419      36.057  84.974  19.564  1.00 52.06          C 
ATOM  2126  CZ  PHE A 419      35.766  86.254  19.052  1.00 42.69          C 
ATOM  2127  N  ILE A 420      30.899  80.686  19.290  1.00 58.76          N 
ATOM  2128  CA  ILE A 420      29.805  79.798  19.662  1.00 56.84          C 
ATOM  2129  C  ILE A 420      30.397  78.395  19.875  1.00 64.70          C 
ATOM  2130  O  ILE A 420      30.195  77.756  20.917  1.00 68.37          O 
ATOM  2131  CB  ILE A 420      28.752  79.680  18.526  1.00 63.06          C 
ATOM  2132  CG1 ILE A 420      28.104  81.047  18.236  1.00 57.04          C 
ATOM  2133  CG2 ILE A 420      27.730  78.584  18.876  1.00 49.02          C 
ATOM  2134  CD1 ILE A 420      27.264  81.611  19.369  1.00 60.41          C 
ATOM  2135  N  SER A 421      31.138  77.920  18.880  1.00 57.79          N 
ATOM  2136  CA  SER A 421      31.722  76.595  18.967  1.00 62.11          C 
ATOM  2137  C  SER A 421      32.668  76.449  20.154  1.00 61.40          C 
ATOM  2138  O  SER A 421      32.697  75.398  20.799  1.00 64.80          O 
ATOM  2139  CB  SER A 421      32.443  76.240  17.663  1.00 58.43          C 
ATOM  2140  OG  SER A 421      33.431  77.194  17.356  1.00 69.35          O 
ATOM  2141  N  PHE A 422      33.454  77.485  20.432  1.00 58.64          N 
ATOM  2142  CA  PHE A 422      34.376  77.437  21.569  1.00 56.24          C 
ATOM  2143  C  PHE A 422      33.535  77.152  22.818  1.00 52.91          C 
ATOM  2144  O  PHE A 422      33.837  76.245  23.603  1.00 45.17          O 
ATOM  2145  CB  PHE A 422      35.109  78.776  21.741  1.00 53.23          C 
ATOM  2146  CG  PHE A 422      35.872  78.877  23.029  1.00 55.09          C 
ATOM  2147  CD1 PHE A 422      37.000  78.091  23.248  1.00 54.38          C 
ATOM  2148  CD2 PHE A 422      35.422  79.702  24.057  1.00 52.23          C 
ATOM  2149  CE1 PHE A 422      37.667  78.120  24.484  1.00 57.97          C 
ATOM  2150  CE2 PHE A 422      36.080  79.739  25.287  1.00 55.75          C 
ATOM  2151  CZ  PHE A 422      37.203  78.945  25.501  1.00 54.30          C 
ATOM  2152  N  LEU A 423      32.462  77.921  22.986  1.00 46.35          N 
ATOM  2153  CA  LEU A 423      31.593  77.726  24.134  1.00 53.68          C 
ATOM  2154  C  LEU A 423      30.901  76.383  24.147  1.00 55.04          C 
ATOM  2155  O  LEU A 423      30.566  75.875  25.219  1.00 55.25          O 
ATOM  2156  CB  LEU A 423      30.552  78.829  24.222  1.00 53.14          C 
ATOM  2157  CG  LEU A 423      31.063  79.959  25.108  1.00 53.06          C 
ATOM  2158  CD1 LEU A 423      30.070  81.091  25.132  1.00 43.90          C 
ATOM  2159  CD2 LEU A 423      31.309  79.397  26.510  1.00 55.67          C 
ATOM  2160  N  ASN A 424      30.676  75.818  22.962  1.00 56.63          N 
ATOM  2161  CA  ASN A 424      30.037  74.512  22.866  1.00 57.89          C 
ATOM  2162  C  ASN A 424      31.045  73.441  23.267  1.00 57.96          C 
ATOM  2163  O  ASN A 424      30.664  72.417  23.846  1.00 59.95          O 
ATOM  2164  CB  ASN A 424      29.530  74.232  21.441  1.00 63.32          C 
ATOM  2165  CG  ASN A 424      28.157  74.859  21.154  1.00 62.08          C 
ATOM  2166  OD1 ASN A 424      27.342  75.063  22.057  1.00 68.12          O 
ATOM  2167  ND2 ASN A 424      27.894  75.136  19.884  1.00 62.01          N 
ATOM  2168  N  GLU A 425      32.325  73.665  22.973  1.00 51.46          N 
ATOM  2169  CA  GLU A 425      33.339  72.679  23.352  1.00 58.50          C 
ATOM  2170  C  GLU A 425      33.417  72.595  24.887  1.00 60.13          C 
ATOM  2171  O  GLU A 425      33.332  71.500  25.451  1.00 62.08          O 
ATOM  2172  CB  GLU A 425      34.723  73.041  22.789  1.00 59.52          C 
ATOM  2173  CG  GLU A 425      34.880  72.944  21.263  1.00 72.59          C 
ATOM  2174  CD  GLU A 425      36.281  73.376  20.766  1.00 83.06          C 
ATOM  2175  OE1 GLU A 425      36.616  74.586  20.841  1.00 81.75          O 
ATOM  2176  OE2 GLU A 425      37.054  72.503  20.301  1.00 87.32          O 
ATOM  2177  N  LEU A 426      33.556  73.749  25.550  1.00 53.35          N 
ATOM  2178  CA  LEU A 426      33.651  73.815  27.011  1.00 54.48          C 
ATOM  2179  C  LEU A 426      32.458  73.195  27.718  1.00 58.48          C 
ATOM  2180  O  LEU A 426      32.609  72.481  28.712  1.00 56.20          O 
ATOM  2181  CB  LEU A 426      33.784  75.268  27.488  1.00 56.20          C 
ATOM  2182  CG  LEU A 426      35.134  75.978  27.342  1.00 62.13          C 
ATOM  2183  CD1 LEU A 426      34.986  77.425  27.771  1.00 60.56          C 
ATOM  2184  CD2 LEU A 426      36.193  75.269  28.187  1.00 63.85          C 
ATOM  2185  N  SER A 427      31.268  73.485  27.213  1.00 57.08          N 
ATOM  2186  CA  SER A 427      30.054  72.964  27.806  1.00 57.60          C 
ATOM  2187  C  SER A 427      29.995  71.450  27.683  1.00 59.12          C 
ATOM  2188  O  SER A 427      29.669  70.751  28.642  1.00 64.57          O 
ATOM  2189  CB  SER A 427      28.835  73.580  27.129  1.00 55.97          C 
ATOM  2190  OG  SER A 427      27.662  73.282  27.866  1.00 68.48          O 
ATOM  2191  N  LEU A 428      30.326  70.948  26.500  1.00 59.18          N 
ATOM  2192  CA  LEU A 428      30.292  69.521  26.253  1.00 56.05          C 
ATOM  2193  C  LEU A 428      31.216  68.757  27.190  1.00 55.08          C 
ATOM  2194  O  LEU A 428      30.893  67.655  27.642  1.00 58.97          O 
ATOM  2195  CB  LEU A 428      30.682  69.216  24.800  1.00 54.66          C 
ATOM  2196  CG  LEU A 428      30.666  67.716  24.476  1.00 62.48          C 
ATOM  2197  CD1 LEU A 428      29.229  67.222  24.561  1.00 61.29          C 
ATOM  2198  CD2 LEU A 428      31.241  67.437  23.097  1.00 65.29          C 
ATOM  2199  N  ALA A 429      32.369  69.334  27.486  1.00 52.24          N 
ATOM  2200  CA  ALA A 429      33.321  68.655  28.345  1.00 53.30          C 
ATOM  2201  C  ALA A 429      32.880  68.624  29.817  1.00 56.58          C 
ATOM  2202  O  ALA A 429      33.453  67.892  30.614  1.00 56.33          O 
ATOM  2203  CB  ALA A 429      34.689  69.311  28.211  1.00 51.24          C 
ATOM  2204  N  LEU A 430      31.848  69.389  30.168  1.00 52.17          N 
ATOM  2205  CA  LEU A 430      31.379  69.432  31.553  1.00 59.09          C 
ATOM  2206  C  LEU A 430      30.026  68.741  31.792  1.00 61.54          C 
ATOM  2207  O  LEU A 430      29.500  68.774  32.903  1.00 60.52          O 
ATOM  2208  CB  LEU A 430      31.282  70.890  32.001  1.00 53.67          C 
ATOM  2209  CG  LEU A 430      32.582  71.702  31.873  1.00 59.95          C 
ATOM  2210  CD1 LEU A 430      32.309  73.219  31.873  1.00 43.99          C 
ATOM  2211  CD2 LEU A 430      33.503  71.313  32.998  1.00 50.07          C 
ATOM  2212  N  LYS A 431      29.461  68.124  30.759  1.00 60.16          N 
ATOM  2213  CA  LYS A 431      28.164  67.473  30.895  1.00 58.13          C 
ATOM  2214  C  LYS A 431      28.261  66.021  31.319  1.00 59.85          C 
ATOM  2215  O  LYS A 431      28.859  65.196  30.627  1.00 57.73          O 
ATOM  2216  CB  LYS A 431      27.388  67.573  29.587  1.00 60.38          C 
ATOM  2217  CG  LYS A 431      26.896  68.966  29.279  1.00 53.86          C 
ATOM  2218  CD  LYS A 431      26.308  69.029  27.882  1.00 54.33          C 
ATOM  2219  CE  LYS A 431      25.841  70.442  27.529  1.00 52.56          C 
ATOM  2220  NZ  LYS A 431      24.742  70.899  28.417  1.00 54.97          N 
ATOM  2221  N  ASN A 432      27.662  65.725  32.468  1.00 63.15          N 
ATOM  2222  CA  ASN A 432      27.656  64.383  33.038  1.00 60.44          C 
ATOM  2223  C  ASN A 432      26.882  63.387  32.163  1.00 62.94          C 
ATOM  2224  O  ASN A 432      27.329  62.271  31.948  1.00 66.70          O 
ATOM  2225  CB  ASN A 432      27.058  64.430  34.456  1.00 54.79          C 
ATOM  2226  CG  ASN A 432      27.909  65.253  35.438  1.00 64.84          C 
ATOM  2227  OD1 ASN A 432      27.379  65.974  36.294  1.00 60.43          O 
ATOM  2228  ND2 ASN A 432      29.229  65.129  35.329  1.00 57.05          N

Revision as of 06:08, 22 May 2007